data_1SSW
# 
_entry.id   1SSW 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.023 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  1SSW       
RCSB RCSB021974 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2004-10-19 2004-03-24 ? 1SSW 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1SSW 1 
3 2012-04-11 ?          ? 1SSW 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 VERSN ? 
3 VERSN ? 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         1SSW 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.SG_entry         . 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'He, M.M.'       1 
'Baase, W.A.'    2 
'Xiao, H.'       3 
'Heinz, D.W.'    4 
'Matthews, B.W.' 5 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
;Alanine-scanning mutagenesis of the beta-sheet region of phage T4 lysozyme suggests that tertiary context has a dominant effect on beta-sheet formation
;
_citation.journal_abbrev            'Protein Sci.' 
_citation.journal_volume            13 
_citation.page_first                2716 
_citation.page_last                 2724 
_citation.year                      2004 
_citation.journal_id_ASTM           PRCIEI 
_citation.country                   US 
_citation.journal_id_ISSN           0961-8368 
_citation.journal_id_CSD            0795 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   15340171 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1110/ps.04875504 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'He, M.M.'       1 
primary 'Wood, Z.A.'     2 
primary 'Baase, W.A.'    3 
primary 'Xiao, H.'       4 
primary 'Matthews, B.W.' 5 
# 
_cell.entry_id           1SSW 
_cell.length_a           60.841 
_cell.length_b           60.841 
_cell.length_c           96.131 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        120.00 
_cell.Z_PDB              6 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1SSW 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 32 2 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man Lysozyme             18372.213 1  ? Y24A/Y25A/T26A/I27A/C54T/C97A ? 3.2.1.17 
2 non-polymer syn BETA-MERCAPTOETHANOL 78.129    1  ? ?                             ? ?        
3 water       nat water                18.015    70 ? ?                             ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'Lysis protein, Muramidase, Endolysin' 
2 ?                                      
3 ?                                      
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MNIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGAAAAGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNTNGVITKDEAEKLFNQDVDAAVRGILR
NAKLKPVYDSLDAVRRAALINMVFQMGETGVAGFTNSLRMLQQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRAKRVITTFRTGTWDA
YKNL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MNIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGAAAAGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNTNGVITKDEAEKLFNQDVDAAVRGILR
NAKLKPVYDSLDAVRRAALINMVFQMGETGVAGFTNSLRMLQQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRAKRVITTFRTGTWDA
YKNL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   ASN n 
1 3   ILE n 
1 4   PHE n 
1 5   GLU n 
1 6   MET n 
1 7   LEU n 
1 8   ARG n 
1 9   ILE n 
1 10  ASP n 
1 11  GLU n 
1 12  GLY n 
1 13  LEU n 
1 14  ARG n 
1 15  LEU n 
1 16  LYS n 
1 17  ILE n 
1 18  TYR n 
1 19  LYS n 
1 20  ASP n 
1 21  THR n 
1 22  GLU n 
1 23  GLY n 
1 24  ALA n 
1 25  ALA n 
1 26  ALA n 
1 27  ALA n 
1 28  GLY n 
1 29  ILE n 
1 30  GLY n 
1 31  HIS n 
1 32  LEU n 
1 33  LEU n 
1 34  THR n 
1 35  LYS n 
1 36  SER n 
1 37  PRO n 
1 38  SER n 
1 39  LEU n 
1 40  ASN n 
1 41  ALA n 
1 42  ALA n 
1 43  LYS n 
1 44  SER n 
1 45  GLU n 
1 46  LEU n 
1 47  ASP n 
1 48  LYS n 
1 49  ALA n 
1 50  ILE n 
1 51  GLY n 
1 52  ARG n 
1 53  ASN n 
1 54  THR n 
1 55  ASN n 
1 56  GLY n 
1 57  VAL n 
1 58  ILE n 
1 59  THR n 
1 60  LYS n 
1 61  ASP n 
1 62  GLU n 
1 63  ALA n 
1 64  GLU n 
1 65  LYS n 
1 66  LEU n 
1 67  PHE n 
1 68  ASN n 
1 69  GLN n 
1 70  ASP n 
1 71  VAL n 
1 72  ASP n 
1 73  ALA n 
1 74  ALA n 
1 75  VAL n 
1 76  ARG n 
1 77  GLY n 
1 78  ILE n 
1 79  LEU n 
1 80  ARG n 
1 81  ASN n 
1 82  ALA n 
1 83  LYS n 
1 84  LEU n 
1 85  LYS n 
1 86  PRO n 
1 87  VAL n 
1 88  TYR n 
1 89  ASP n 
1 90  SER n 
1 91  LEU n 
1 92  ASP n 
1 93  ALA n 
1 94  VAL n 
1 95  ARG n 
1 96  ARG n 
1 97  ALA n 
1 98  ALA n 
1 99  LEU n 
1 100 ILE n 
1 101 ASN n 
1 102 MET n 
1 103 VAL n 
1 104 PHE n 
1 105 GLN n 
1 106 MET n 
1 107 GLY n 
1 108 GLU n 
1 109 THR n 
1 110 GLY n 
1 111 VAL n 
1 112 ALA n 
1 113 GLY n 
1 114 PHE n 
1 115 THR n 
1 116 ASN n 
1 117 SER n 
1 118 LEU n 
1 119 ARG n 
1 120 MET n 
1 121 LEU n 
1 122 GLN n 
1 123 GLN n 
1 124 LYS n 
1 125 ARG n 
1 126 TRP n 
1 127 ASP n 
1 128 GLU n 
1 129 ALA n 
1 130 ALA n 
1 131 VAL n 
1 132 ASN n 
1 133 LEU n 
1 134 ALA n 
1 135 LYS n 
1 136 SER n 
1 137 ARG n 
1 138 TRP n 
1 139 TYR n 
1 140 ASN n 
1 141 GLN n 
1 142 THR n 
1 143 PRO n 
1 144 ASN n 
1 145 ARG n 
1 146 ALA n 
1 147 LYS n 
1 148 ARG n 
1 149 VAL n 
1 150 ILE n 
1 151 THR n 
1 152 THR n 
1 153 PHE n 
1 154 ARG n 
1 155 THR n 
1 156 GLY n 
1 157 THR n 
1 158 TRP n 
1 159 ASP n 
1 160 ALA n 
1 161 TYR n 
1 162 LYS n 
1 163 ASN n 
1 164 LEU n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     'T4-like viruses' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
_entity_src_gen.gene_src_species                   'Enterobacteria phage T4 sensu lato' 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Enterobacteria phage T4' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     10665 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    LYS_BPT4 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P00720 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MNIFEMLRIDEGLRLKIYKDTEGYYTIGIGHLLTKSPSLNAAKSELDKAIGRNCNGVITKDEAEKLFNQDVDAAVRGILRNAKLKPVYDSLDAVRRCALINMVFQMGETGVAGFTNSLRMLQQKRWDEAAVNLAKSRWYNQTPNRAKRVITTFRTGTWDAYKNL
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
_struct_ref_seq.align_id                      1 
_struct_ref_seq.ref_id                        1 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              1SSW 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
_struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.seq_align_end                 164 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P00720 
_struct_ref_seq.db_align_beg                  1 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.db_align_end                  164 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       1 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       164 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1SSW ALA A 24 UNP P00720 TYR 24 ENGINEERED 24 ? 1 
1 1SSW ALA A 25 UNP P00720 TYR 25 ENGINEERED 25 ? 2 
1 1SSW ALA A 26 UNP P00720 THR 26 ENGINEERED 26 ? 3 
1 1SSW ALA A 27 UNP P00720 ILE 27 ENGINEERED 27 ? 4 
1 1SSW THR A 54 UNP P00720 CYS 54 ENGINEERED 54 ? 5 
1 1SSW ALA A 97 UNP P00720 CYS 97 ENGINEERED 97 ? 6 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE           ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE           ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE           ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE        ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'      ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE              ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE             ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'      ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE              ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE               ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE             ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE            ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE              ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE            ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
SER 'L-peptide linking' y SERINE               ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE              ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE               ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE            ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN           ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
BME NON-POLYMER         . BETA-MERCAPTOETHANOL ? 'C2 H6 O S'      78.129  
HOH NON-POLYMER         . WATER                ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          1SSW 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.80 
_exptl_crystal.density_percent_sol   56.00 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           ? 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   ? 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   ? 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.0 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'SSRL BEAMLINE BL9-1' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       SSRL 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   BL9-1 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.0 
# 
_reflns.entry_id                     1SSW 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             20.00 
_reflns.d_resolution_high            2.13 
_reflns.number_obs                   10038 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         ? 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            ? 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        19.7 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_computing.entry_id                           1SSW 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             MOSFLM 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             'CCP4 (SCALA)' 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 AMORE 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.1' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1SSW 
_refine.ls_number_reflns_obs                   10546 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             2189817.01 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.000000 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           19.92 
_refine.ls_d_res_high                          2.13 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  88.3 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.187 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.187 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.215 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.010 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               4.8 
_refine.ls_number_reflns_R_free                508 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.952 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.953 
_refine.B_iso_mean                             28.0 
_refine.aniso_B[1][1]                          -1.58 
_refine.aniso_B[2][2]                          -1.58 
_refine.aniso_B[3][3]                          3.17 
_refine.aniso_B[1][2]                          9.22 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.365657 
_refine.solvent_model_param_bsol               62.4758 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           ? 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'MOLECULAR REPLACEMENT' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.231 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.169 
_refine.overall_SU_ML                          0.122 
_refine.overall_SU_B                           5.064 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1SSW 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.24 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.25 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.31 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.30 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        1290 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         4 
_refine_hist.number_atoms_solvent             70 
_refine_hist.number_atoms_total               1364 
_refine_hist.d_res_high                       2.13 
_refine_hist.d_res_low                        19.92 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d                0.008 ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_na             ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_prot           ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d               ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_na            ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_prot          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg             1.2   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_na          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_prot        ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d      19.0  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d      0.77  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcbond_it             3.19  1.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcangle_it            4.33  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scbond_it             5.61  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scangle_it            7.93  2.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.13 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.26 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1081 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.298 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               57.9 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.365 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.050 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            4.7 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             53 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 PROTEIN_REP.PARAM PROTEIN.TOP 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 ION.PARAM         WATER.TOP   'X-RAY DIFFRACTION' 
3 WATER_REP.PARAM   ION.TOP     'X-RAY DIFFRACTION' 
4 BME.PARAM         BME.TOP     'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1SSW 
_struct.title                     'Crystal structure of phage T4 lysozyme mutant Y24A/Y25A/T26A/I27A/C54T/C97A' 
_struct.pdbx_descriptor           'Lysozyme (E.C.3.2.1.17)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1SSW 
_struct_keywords.pdbx_keywords   HYDROLASE 
_struct_keywords.text            'Hydrolase, Glycosidase, Bacteriolytic enzyme' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
# 
_struct_biol.id                    1 
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id   ? 
_struct_biol.details               ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  ASN A 2   ? GLY A 12  ? ASN A 2   GLY A 12  1 ? 11 
HELX_P HELX_P2  2  SER A 38  ? GLY A 51  ? SER A 38  GLY A 51  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3  3  THR A 59  ? ASN A 81  ? THR A 59  ASN A 81  1 ? 23 
HELX_P HELX_P4  4  LEU A 84  ? LEU A 91  ? LEU A 84  LEU A 91  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  5  ASP A 92  ? GLY A 113 ? ASP A 92  GLY A 113 1 ? 22 
HELX_P HELX_P6  6  PHE A 114 ? GLN A 123 ? PHE A 114 GLN A 123 1 ? 10 
HELX_P HELX_P7  7  ARG A 125 ? LYS A 135 ? ARG A 125 LYS A 135 1 ? 11 
HELX_P HELX_P8  8  SER A 136 ? THR A 142 ? SER A 136 THR A 142 1 ? 7  
HELX_P HELX_P9  9  THR A 142 ? GLY A 156 ? THR A 142 GLY A 156 1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 10 TRP A 158 ? ASN A 163 ? TRP A 158 ASN A 163 1 ? 6  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
_struct_sheet.id               A 
_struct_sheet.type             ? 
_struct_sheet.number_strands   3 
_struct_sheet.details          ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 ARG A 14 ? LYS A 19 ? ? ARG A 14 LYS A 19 
A 2 ALA A 25 ? GLY A 28 ? ? ALA A 25 GLY A 28 
A 3 HIS A 31 ? THR A 34 ? ? HIS A 31 THR A 34 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N TYR A 18 ? N TYR A 18 O ALA A 26 ? O ALA A 26 
A 2 3 N ALA A 25 ? N ALA A 25 O THR A 34 ? O THR A 34 
# 
_struct_site.id                   AC1 
_struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE BME A 165' 
_struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1 AC1 3 ASP A 72 ? ASP A 72  . . 1_555 ? 
2 AC1 3 ALA A 93 ? ALA A 93  . . 4_555 ? 
3 AC1 3 HOH C .  ? HOH A 169 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1SSW 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1SSW 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016436 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.009489 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.018979 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010402 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? 19.401 39.849 6.750   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? 20.260 38.654 6.924   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? 19.477 37.425 6.470   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? 18.275 37.327 6.694   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? 20.658 38.535 8.400   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 1   ? 21.522 37.330 8.762   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 1   ? 23.157 37.247 8.004   1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 1   ? 23.911 38.687 8.750   1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . ASN A 1 2   ? 20.151 36.499 5.804   1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A N   1 
ATOM   10   C CA  . ASN A 1 2   ? 19.501 35.282 5.349   1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CA  1 
ATOM   11   C C   . ASN A 1 2   ? 20.570 34.203 5.282   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A C   1 
ATOM   12   O O   . ASN A 1 2   ? 21.742 34.474 5.569   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A O   1 
ATOM   13   C CB  . ASN A 1 2   ? 18.810 35.493 3.983   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CB  1 
ATOM   14   C CG  . ASN A 1 2   ? 19.757 36.033 2.925   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A CG  1 
ATOM   15   O OD1 . ASN A 1 2   ? 20.787 35.433 2.645   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A OD1 1 
ATOM   16   N ND2 . ASN A 1 2   ? 19.407 37.169 2.334   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 2   ASN A ND2 1 
ATOM   17   N N   . ILE A 1 3   ? 20.182 32.993 4.892   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A N   1 
ATOM   18   C CA  . ILE A 1 3   ? 21.114 31.865 4.851   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CA  1 
ATOM   19   C C   . ILE A 1 3   ? 22.353 32.059 3.961   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A C   1 
ATOM   20   O O   . ILE A 1 3   ? 23.461 31.644 4.325   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A O   1 
ATOM   21   C CB  . ILE A 1 3   ? 20.347 30.544 4.484   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CB  1 
ATOM   22   C CG1 . ILE A 1 3   ? 21.308 29.350 4.512   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG1 1 
ATOM   23   C CG2 . ILE A 1 3   ? 19.643 30.691 3.136   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CG2 1 
ATOM   24   C CD1 . ILE A 1 3   ? 22.002 29.131 5.866   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 3   ILE A CD1 1 
ATOM   25   N N   . PHE A 1 4   ? 22.184 32.696 2.807   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A N   1 
ATOM   26   C CA  . PHE A 1 4   ? 23.326 32.932 1.930   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CA  1 
ATOM   27   C C   . PHE A 1 4   ? 24.296 33.910 2.578   1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 4   PHE A C   1 
ATOM   28   O O   . PHE A 1 4   ? 25.505 33.702 2.540   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A O   1 
ATOM   29   C CB  . PHE A 1 4   ? 22.883 33.473 0.559   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CB  1 
ATOM   30   C CG  . PHE A 1 4   ? 22.128 32.480 -0.258  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CG  1 
ATOM   31   C CD1 . PHE A 1 4   ? 20.740 32.364 -0.137  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD1 1 
ATOM   32   C CD2 . PHE A 1 4   ? 22.802 31.639 -1.147  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD2 1 
ATOM   33   C CE1 . PHE A 1 4   ? 20.033 31.425 -0.893  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE1 1 
ATOM   34   C CE2 . PHE A 1 4   ? 22.109 30.697 -1.905  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE2 1 
ATOM   35   C CZ  . PHE A 1 4   ? 20.719 30.589 -1.780  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CZ  1 
ATOM   36   N N   . GLU A 1 5   ? 23.781 34.984 3.166   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A N   1 
ATOM   37   C CA  . GLU A 1 5   ? 24.667 35.952 3.817   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CA  1 
ATOM   38   C C   . GLU A 1 5   ? 25.354 35.320 5.022   1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A C   1 
ATOM   39   O O   . GLU A 1 5   ? 26.531 35.576 5.279   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A O   1 
ATOM   40   C CB  . GLU A 1 5   ? 23.899 37.184 4.275   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CB  1 
ATOM   41   C CG  . GLU A 1 5   ? 23.535 38.156 3.162   1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CG  1 
ATOM   42   C CD  . GLU A 1 5   ? 22.578 39.251 3.639   1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A CD  1 
ATOM   43   O OE1 . GLU A 1 5   ? 22.775 39.799 4.752   1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE1 1 
ATOM   44   O OE2 . GLU A 1 5   ? 21.632 39.569 2.894   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 5   GLU A OE2 1 
ATOM   45   N N   . MET A 1 6   ? 24.610 34.489 5.747   1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 6   MET A N   1 
ATOM   46   C CA  . MET A 1 6   ? 25.137 33.818 6.926   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 6   MET A CA  1 
ATOM   47   C C   . MET A 1 6   ? 26.296 32.886 6.594   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 6   MET A C   1 
ATOM   48   O O   . MET A 1 6   ? 27.367 32.955 7.207   1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 6   MET A O   1 
ATOM   49   C CB  . MET A 1 6   ? 24.028 33.019 7.608   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 6   MET A CB  1 
ATOM   50   C CG  . MET A 1 6   ? 24.494 32.153 8.756   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 6   MET A CG  1 
ATOM   51   S SD  . MET A 1 6   ? 23.216 30.942 9.184   1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 6   MET A SD  1 
ATOM   52   C CE  . MET A 1 6   ? 23.331 30.846 10.960  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 6   MET A CE  1 
ATOM   53   N N   . LEU A 1 7   ? 26.080 31.998 5.635   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   54   C CA  . LEU A 1 7   ? 27.123 31.059 5.254   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   55   C C   . LEU A 1 7   ? 28.277 31.794 4.578   1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   56   O O   . LEU A 1 7   ? 29.431 31.388 4.672   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   57   C CB  . LEU A 1 7   ? 26.549 29.996 4.326   1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   58   C CG  . LEU A 1 7   ? 25.820 28.863 5.032   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   59   C CD1 . LEU A 1 7   ? 24.981 28.129 4.033   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   60   C CD2 . LEU A 1 7   ? 26.834 27.936 5.728   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   61   N N   . ARG A 1 8   ? 27.962 32.883 3.892   1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A N   1 
ATOM   62   C CA  . ARG A 1 8   ? 29.003 33.654 3.234   1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CA  1 
ATOM   63   C C   . ARG A 1 8   ? 29.965 34.184 4.305   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A C   1 
ATOM   64   O O   . ARG A 1 8   ? 31.176 34.273 4.076   1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A O   1 
ATOM   65   C CB  . ARG A 1 8   ? 28.375 34.804 2.435   1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CB  1 
ATOM   66   C CG  . ARG A 1 8   ? 29.368 35.716 1.754   1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CG  1 
ATOM   67   C CD  . ARG A 1 8   ? 30.491 34.926 1.113   1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CD  1 
ATOM   68   N NE  . ARG A 1 8   ? 31.783 35.529 1.430   1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NE  1 
ATOM   69   C CZ  . ARG A 1 8   ? 32.260 36.618 0.839   1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A CZ  1 
ATOM   70   N NH1 . ARG A 1 8   ? 31.554 37.221 -0.115  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH1 1 
ATOM   71   N NH2 . ARG A 1 8   ? 33.430 37.117 1.222   1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A NH2 1 
ATOM   72   N N   . ILE A 1 9   ? 29.423 34.511 5.482   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A N   1 
ATOM   73   C CA  . ILE A 1 9   ? 30.230 35.018 6.592   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CA  1 
ATOM   74   C C   . ILE A 1 9   ? 31.030 33.894 7.232   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A C   1 
ATOM   75   O O   . ILE A 1 9   ? 32.211 34.057 7.536   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A O   1 
ATOM   76   C CB  . ILE A 1 9   ? 29.343 35.686 7.684   1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CB  1 
ATOM   77   C CG1 . ILE A 1 9   ? 28.884 37.068 7.208   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG1 1 
ATOM   78   C CG2 . ILE A 1 9   ? 30.108 35.784 9.014   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CG2 1 
ATOM   79   C CD1 . ILE A 1 9   ? 27.811 37.663 8.072   1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 9   ILE A CD1 1 
ATOM   80   N N   . ASP A 1 10  ? 30.393 32.746 7.434   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A N   1 
ATOM   81   C CA  . ASP A 1 10  ? 31.088 31.629 8.053   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A CA  1 
ATOM   82   C C   . ASP A 1 10  ? 32.080 30.904 7.149   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A C   1 
ATOM   83   O O   . ASP A 1 10  ? 33.068 30.369 7.628   1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A O   1 
ATOM   84   C CB  . ASP A 1 10  ? 30.089 30.607 8.596   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A CB  1 
ATOM   85   C CG  . ASP A 1 10  ? 29.296 31.137 9.761   1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A CG  1 
ATOM   86   O OD1 . ASP A 1 10  ? 29.852 31.962 10.503  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A OD1 1 
ATOM   87   O OD2 . ASP A 1 10  ? 28.130 30.718 9.942   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 10  ASP A OD2 1 
ATOM   88   N N   . GLU A 1 11  ? 31.826 30.887 5.845   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A N   1 
ATOM   89   C CA  . GLU A 1 11  ? 32.701 30.171 4.934   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A CA  1 
ATOM   90   C C   . GLU A 1 11  ? 33.746 31.035 4.238   1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A C   1 
ATOM   91   O O   . GLU A 1 11  ? 34.790 30.533 3.830   1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A O   1 
ATOM   92   C CB  . GLU A 1 11  ? 31.863 29.450 3.869   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A CB  1 
ATOM   93   C CG  . GLU A 1 11  ? 30.897 28.424 4.420   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A CG  1 
ATOM   94   C CD  . GLU A 1 11  ? 31.603 27.224 5.043   1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A CD  1 
ATOM   95   O OE1 . GLU A 1 11  ? 30.916 26.352 5.599   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A OE1 1 
ATOM   96   O OE2 . GLU A 1 11  ? 32.843 27.143 4.971   1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 11  GLU A OE2 1 
ATOM   97   N N   . GLY A 1 12  ? 33.475 32.326 4.100   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A N   1 
ATOM   98   C CA  . GLY A 1 12  ? 34.416 33.180 3.404   1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A CA  1 
ATOM   99   C C   . GLY A 1 12  ? 34.357 32.893 1.913   1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A C   1 
ATOM   100  O O   . GLY A 1 12  ? 33.563 32.065 1.459   1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 12  GLY A O   1 
ATOM   101  N N   . LEU A 1 13  ? 35.192 33.582 1.146   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A N   1 
ATOM   102  C CA  . LEU A 1 13  ? 35.245 33.399 -0.302  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CA  1 
ATOM   103  C C   . LEU A 1 13  ? 36.678 33.360 -0.808  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A C   1 
ATOM   104  O O   . LEU A 1 13  ? 37.414 34.324 -0.655  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A O   1 
ATOM   105  C CB  . LEU A 1 13  ? 34.520 34.536 -1.024  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CB  1 
ATOM   106  C CG  . LEU A 1 13  ? 34.831 34.595 -2.524  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CG  1 
ATOM   107  C CD1 . LEU A 1 13  ? 34.188 33.418 -3.243  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD1 1 
ATOM   108  C CD2 . LEU A 1 13  ? 34.336 35.899 -3.086  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 13  LEU A CD2 1 
ATOM   109  N N   . ARG A 1 14  ? 37.059 32.242 -1.419  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A N   1 
ATOM   110  C CA  . ARG A 1 14  ? 38.388 32.080 -1.981  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CA  1 
ATOM   111  C C   . ARG A 1 14  ? 38.237 31.644 -3.431  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A C   1 
ATOM   112  O O   . ARG A 1 14  ? 37.534 30.675 -3.723  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A O   1 
ATOM   113  C CB  . ARG A 1 14  ? 39.167 31.041 -1.188  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CB  1 
ATOM   114  C CG  . ARG A 1 14  ? 39.271 31.389 0.282   1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CG  1 
ATOM   115  C CD  . ARG A 1 14  ? 40.669 31.138 0.784   1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CD  1 
ATOM   116  N NE  . ARG A 1 14  ? 40.646 30.517 2.101   1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NE  1 
ATOM   117  C CZ  . ARG A 1 14  ? 41.712 29.990 2.696   1.00 64.10 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A CZ  1 
ATOM   118  N NH1 . ARG A 1 14  ? 42.897 30.010 2.089   1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NH1 1 
ATOM   119  N NH2 . ARG A 1 14  ? 41.589 29.436 3.899   1.00 62.95 ? ? ? ? ? ? 14  ARG A NH2 1 
ATOM   120  N N   . LEU A 1 15  ? 38.879 32.375 -4.340  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   1 
ATOM   121  C CA  . LEU A 1 15  ? 38.788 32.074 -5.759  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  1 
ATOM   122  C C   . LEU A 1 15  ? 39.897 31.148 -6.244  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   1 
ATOM   123  O O   . LEU A 1 15  ? 40.216 31.124 -7.430  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   1 
ATOM   124  C CB  . LEU A 1 15  ? 38.808 33.370 -6.556  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  1 
ATOM   125  C CG  . LEU A 1 15  ? 37.686 34.367 -6.247  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  1 
ATOM   126  C CD1 . LEU A 1 15  ? 37.864 35.571 -7.147  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 1 
ATOM   127  C CD2 . LEU A 1 15  ? 36.299 33.738 -6.470  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 1 
ATOM   128  N N   . LYS A 1 16  ? 40.460 30.376 -5.322  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N   1 
ATOM   129  C CA  . LYS A 1 16  ? 41.537 29.439 -5.607  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA  1 
ATOM   130  C C   . LYS A 1 16  ? 41.368 28.228 -4.691  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C   1 
ATOM   131  O O   . LYS A 1 16  ? 40.777 28.348 -3.612  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O   1 
ATOM   132  C CB  . LYS A 1 16  ? 42.875 30.121 -5.328  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB  1 
ATOM   133  C CG  . LYS A 1 16  ? 44.092 29.283 -5.600  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG  1 
ATOM   134  C CD  . LYS A 1 16  ? 45.353 30.140 -5.512  1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD  1 
ATOM   135  C CE  . LYS A 1 16  ? 46.620 29.313 -5.729  1.00 68.86 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE  1 
ATOM   136  N NZ  . LYS A 1 16  ? 46.657 28.668 -7.076  1.00 70.41 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ  1 
ATOM   137  N N   . ILE A 1 17  ? 41.861 27.060 -5.103  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A N   1 
ATOM   138  C CA  . ILE A 1 17  ? 41.733 25.885 -4.245  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CA  1 
ATOM   139  C C   . ILE A 1 17  ? 42.502 26.152 -2.947  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A C   1 
ATOM   140  O O   . ILE A 1 17  ? 43.579 26.751 -2.969  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A O   1 
ATOM   141  C CB  . ILE A 1 17  ? 42.297 24.602 -4.911  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CB  1 
ATOM   142  C CG1 . ILE A 1 17  ? 41.454 24.232 -6.136  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG1 1 
ATOM   143  C CG2 . ILE A 1 17  ? 42.323 23.457 -3.892  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG2 1 
ATOM   144  C CD1 . ILE A 1 17  ? 41.933 22.995 -6.878  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CD1 1 
ATOM   145  N N   . TYR A 1 18  ? 41.949 25.708 -1.826  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A N   1 
ATOM   146  C CA  . TYR A 1 18  ? 42.574 25.910 -0.528  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CA  1 
ATOM   147  C C   . TYR A 1 18  ? 42.213 24.764 0.403   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A C   1 
ATOM   148  O O   . TYR A 1 18  ? 41.253 24.038 0.160   1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A O   1 
ATOM   149  C CB  . TYR A 1 18  ? 42.095 27.239 0.080   1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CB  1 
ATOM   150  C CG  . TYR A 1 18  ? 40.618 27.266 0.436   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CG  1 
ATOM   151  C CD1 . TYR A 1 18  ? 40.175 26.840 1.696   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CD1 1 
ATOM   152  C CD2 . TYR A 1 18  ? 39.660 27.688 -0.492  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CD2 1 
ATOM   153  C CE1 . TYR A 1 18  ? 38.817 26.834 2.025   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CE1 1 
ATOM   154  C CE2 . TYR A 1 18  ? 38.298 27.681 -0.175  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CE2 1 
ATOM   155  C CZ  . TYR A 1 18  ? 37.887 27.253 1.089   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A CZ  1 
ATOM   156  O OH  . TYR A 1 18  ? 36.551 27.251 1.421   1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 18  TYR A OH  1 
ATOM   157  N N   . LYS A 1 19  ? 42.985 24.591 1.468   1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A N   1 
ATOM   158  C CA  . LYS A 1 19  ? 42.689 23.533 2.419   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CA  1 
ATOM   159  C C   . LYS A 1 19  ? 41.743 24.134 3.433   1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A C   1 
ATOM   160  O O   . LYS A 1 19  ? 41.971 25.245 3.913   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A O   1 
ATOM   161  C CB  . LYS A 1 19  ? 43.957 23.047 3.115   1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CB  1 
ATOM   162  C CG  . LYS A 1 19  ? 44.905 22.301 2.213   1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CG  1 
ATOM   163  C CD  . LYS A 1 19  ? 45.982 21.613 3.035   1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CD  1 
ATOM   164  C CE  . LYS A 1 19  ? 46.945 20.847 2.143   1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A CE  1 
ATOM   165  N NZ  . LYS A 1 19  ? 48.039 20.204 2.927   1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 19  LYS A NZ  1 
ATOM   166  N N   . ASP A 1 20  ? 40.670 23.421 3.751   1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   1 
ATOM   167  C CA  . ASP A 1 20  ? 39.727 23.953 4.711   1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  1 
ATOM   168  C C   . ASP A 1 20  ? 40.281 23.710 6.114   1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   1 
ATOM   169  O O   . ASP A 1 20  ? 41.421 23.267 6.261   1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   1 
ATOM   170  C CB  . ASP A 1 20  ? 38.338 23.331 4.506   1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  1 
ATOM   171  C CG  . ASP A 1 20  ? 38.277 21.880 4.898   1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  1 
ATOM   172  O OD1 . ASP A 1 20  ? 39.345 21.251 5.046   1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 1 
ATOM   173  O OD2 . ASP A 1 20  ? 37.149 21.365 5.048   1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 1 
ATOM   174  N N   . THR A 1 21  ? 39.493 24.016 7.137   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 21  THR A N   1 
ATOM   175  C CA  . THR A 1 21  ? 39.948 23.858 8.517   1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CA  1 
ATOM   176  C C   . THR A 1 21  ? 40.459 22.456 8.810   1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 21  THR A C   1 
ATOM   177  O O   . THR A 1 21  ? 41.410 22.292 9.575   1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 21  THR A O   1 
ATOM   178  C CB  . THR A 1 21  ? 38.827 24.164 9.538   1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CB  1 
ATOM   179  O OG1 . THR A 1 21  ? 37.892 23.081 9.552   1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 21  THR A OG1 1 
ATOM   180  C CG2 . THR A 1 21  ? 38.098 25.460 9.178   1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 21  THR A CG2 1 
ATOM   181  N N   . GLU A 1 22  ? 39.830 21.450 8.201   1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A N   1 
ATOM   182  C CA  . GLU A 1 22  ? 40.220 20.063 8.435   1.00 49.74 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CA  1 
ATOM   183  C C   . GLU A 1 22  ? 41.020 19.371 7.344   1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A C   1 
ATOM   184  O O   . GLU A 1 22  ? 40.873 18.175 7.121   1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A O   1 
ATOM   185  C CB  . GLU A 1 22  ? 38.986 19.237 8.786   1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CB  1 
ATOM   186  C CG  . GLU A 1 22  ? 38.494 19.544 10.191  1.00 63.75 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CG  1 
ATOM   187  C CD  . GLU A 1 22  ? 37.217 18.825 10.539  1.00 71.72 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A CD  1 
ATOM   188  O OE1 . GLU A 1 22  ? 37.196 17.580 10.431  1.00 76.78 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE1 1 
ATOM   189  O OE2 . GLU A 1 22  ? 36.238 19.506 10.924  1.00 77.20 ? ? ? ? ? ? 22  GLU A OE2 1 
ATOM   190  N N   . GLY A 1 23  ? 41.874 20.136 6.674   1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   1 
ATOM   191  C CA  . GLY A 1 23  ? 42.725 19.583 5.638   1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  1 
ATOM   192  C C   . GLY A 1 23  ? 42.146 19.270 4.271   1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   1 
ATOM   193  O O   . GLY A 1 23  ? 42.911 19.201 3.311   1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   1 
ATOM   194  N N   . ALA A 1 24  ? 40.830 19.080 4.164   1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A N   1 
ATOM   195  C CA  . ALA A 1 24  ? 40.214 18.758 2.871   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CA  1 
ATOM   196  C C   . ALA A 1 24  ? 40.421 19.873 1.860   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A C   1 
ATOM   197  O O   . ALA A 1 24  ? 40.601 21.030 2.238   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A O   1 
ATOM   198  C CB  . ALA A 1 24  ? 38.720 18.488 3.042   1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 24  ALA A CB  1 
ATOM   199  N N   . ALA A 1 25  ? 40.410 19.521 0.573   1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A N   1 
ATOM   200  C CA  . ALA A 1 25  ? 40.582 20.513 -0.488  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  1 
ATOM   201  C C   . ALA A 1 25  ? 39.225 21.169 -0.775  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A C   1 
ATOM   202  O O   . ALA A 1 25  ? 38.207 20.495 -0.934  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A O   1 
ATOM   203  C CB  . ALA A 1 25  ? 41.147 19.851 -1.760  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  1 
ATOM   204  N N   . ALA A 1 26  ? 39.208 22.491 -0.817  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A N   1 
ATOM   205  C CA  . ALA A 1 26  ? 37.974 23.201 -1.070  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CA  1 
ATOM   206  C C   . ALA A 1 26  ? 38.235 24.385 -1.992  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A C   1 
ATOM   207  O O   . ALA A 1 26  ? 39.376 24.683 -2.317  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A O   1 
ATOM   208  C CB  . ALA A 1 26  ? 37.378 23.680 0.256   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A CB  1 
ATOM   209  N N   . ALA A 1 27  ? 37.168 25.047 -2.418  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A N   1 
ATOM   210  C CA  . ALA A 1 27  ? 37.284 26.218 -3.276  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CA  1 
ATOM   211  C C   . ALA A 1 27  ? 36.000 27.050 -3.156  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A C   1 
ATOM   212  O O   . ALA A 1 27  ? 34.959 26.553 -2.715  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A O   1 
ATOM   213  C CB  . ALA A 1 27  ? 37.511 25.781 -4.743  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CB  1 
ATOM   214  N N   . GLY A 1 28  ? 36.084 28.320 -3.531  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   215  C CA  . GLY A 1 28  ? 34.914 29.177 -3.488  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   216  C C   . GLY A 1 28  ? 34.379 29.463 -2.100  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   217  O O   . GLY A 1 28  ? 35.117 29.887 -1.222  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   218  N N   . ILE A 1 29  ? 33.085 29.242 -1.905  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A N   1 
ATOM   219  C CA  . ILE A 1 29  ? 32.464 29.494 -0.617  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CA  1 
ATOM   220  C C   . ILE A 1 29  ? 32.189 28.178 0.096   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A C   1 
ATOM   221  O O   . ILE A 1 29  ? 31.058 27.691 0.150   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A O   1 
ATOM   222  C CB  . ILE A 1 29  ? 31.160 30.308 -0.788  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CB  1 
ATOM   223  C CG1 . ILE A 1 29  ? 31.482 31.620 -1.518  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG1 1 
ATOM   224  C CG2 . ILE A 1 29  ? 30.529 30.600 0.575   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CG2 1 
ATOM   225  C CD1 . ILE A 1 29  ? 30.266 32.378 -2.006  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 29  ILE A CD1 1 
ATOM   226  N N   . GLY A 1 30  ? 33.251 27.613 0.648   1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A N   1 
ATOM   227  C CA  . GLY A 1 30  ? 33.137 26.353 1.354   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A CA  1 
ATOM   228  C C   . GLY A 1 30  ? 32.777 25.160 0.478   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A C   1 
ATOM   229  O O   . GLY A 1 30  ? 32.268 24.174 0.988   1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A O   1 
ATOM   230  N N   . HIS A 1 31  ? 33.018 25.222 -0.828  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   1 
ATOM   231  C CA  . HIS A 1 31  ? 32.676 24.071 -1.658  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  1 
ATOM   232  C C   . HIS A 1 31  ? 33.737 22.978 -1.550  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   1 
ATOM   233  O O   . HIS A 1 31  ? 34.817 23.077 -2.142  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   1 
ATOM   234  C CB  . HIS A 1 31  ? 32.502 24.443 -3.132  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  1 
ATOM   235  C CG  . HIS A 1 31  ? 32.072 23.280 -3.973  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  1 
ATOM   236  N ND1 . HIS A 1 31  ? 30.786 22.783 -3.946  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 1 
ATOM   237  C CD2 . HIS A 1 31  ? 32.783 22.434 -4.757  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 1 
ATOM   238  C CE1 . HIS A 1 31  ? 30.725 21.679 -4.668  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 1 
ATOM   239  N NE2 . HIS A 1 31  ? 31.924 21.443 -5.169  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 1 
ATOM   240  N N   . LEU A 1 32  ? 33.424 21.939 -0.787  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   241  C CA  . LEU A 1 32  ? 34.345 20.824 -0.588  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   242  C C   . LEU A 1 32  ? 34.615 20.071 -1.893  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   243  O O   . LEU A 1 32  ? 33.696 19.600 -2.554  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   244  C CB  . LEU A 1 32  ? 33.773 19.854 0.443   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   245  C CG  . LEU A 1 32  ? 34.606 18.603 0.726   1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   246  C CD1 . LEU A 1 32  ? 35.995 19.001 1.216   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   247  C CD2 . LEU A 1 32  ? 33.895 17.753 1.763   1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   248  N N   . LEU A 1 33  ? 35.884 19.953 -2.250  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A N   1 
ATOM   249  C CA  . LEU A 1 33  ? 36.257 19.266 -3.471  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  1 
ATOM   250  C C   . LEU A 1 33  ? 36.624 17.813 -3.217  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A C   1 
ATOM   251  O O   . LEU A 1 33  ? 36.079 16.910 -3.846  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A O   1 
ATOM   252  C CB  . LEU A 1 33  ? 37.429 19.981 -4.119  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  1 
ATOM   253  C CG  . LEU A 1 33  ? 37.095 21.316 -4.764  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  1 
ATOM   254  C CD1 . LEU A 1 33  ? 38.393 21.997 -5.194  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 1 
ATOM   255  C CD2 . LEU A 1 33  ? 36.178 21.070 -5.965  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 1 
ATOM   256  N N   . THR A 1 34  ? 37.555 17.592 -2.295  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 34  THR A N   1 
ATOM   257  C CA  . THR A 1 34  ? 37.988 16.243 -1.978  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CA  1 
ATOM   258  C C   . THR A 1 34  ? 38.768 16.181 -0.676  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 34  THR A C   1 
ATOM   259  O O   . THR A 1 34  ? 39.440 17.139 -0.299  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 34  THR A O   1 
ATOM   260  C CB  . THR A 1 34  ? 38.893 15.669 -3.087  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CB  1 
ATOM   261  O OG1 . THR A 1 34  ? 39.262 14.331 -2.740  1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 34  THR A OG1 1 
ATOM   262  C CG2 . THR A 1 34  ? 40.162 16.501 -3.240  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 34  THR A CG2 1 
ATOM   263  N N   . LYS A 1 35  ? 38.670 15.048 0.009   1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N   1 
ATOM   264  C CA  . LYS A 1 35  ? 39.400 14.854 1.252   1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA  1 
ATOM   265  C C   . LYS A 1 35  ? 40.827 14.485 0.862   1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C   1 
ATOM   266  O O   . LYS A 1 35  ? 41.773 14.719 1.608   1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O   1 
ATOM   267  C CB  . LYS A 1 35  ? 38.762 13.732 2.068   1.00 60.45 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB  1 
ATOM   268  C CG  . LYS A 1 35  ? 38.224 14.191 3.413   1.00 69.47 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CG  1 
ATOM   269  C CD  . LYS A 1 35  ? 36.851 13.603 3.693   1.00 75.16 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CD  1 
ATOM   270  C CE  . LYS A 1 35  ? 35.829 14.096 2.676   1.00 80.52 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CE  1 
ATOM   271  N NZ  . LYS A 1 35  ? 34.444 13.641 2.990   1.00 85.00 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A NZ  1 
ATOM   272  N N   . SER A 1 36  ? 40.960 13.919 -0.333  1.00 64.94 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   273  C CA  . SER A 1 36  ? 42.246 13.510 -0.885  1.00 67.59 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   274  C C   . SER A 1 36  ? 43.301 14.609 -0.779  1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   275  O O   . SER A 1 36  ? 43.004 15.791 -0.954  1.00 66.72 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   276  C CB  . SER A 1 36  ? 42.073 13.106 -2.356  1.00 70.80 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   277  O OG  . SER A 1 36  ? 43.321 12.996 -3.022  1.00 73.27 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   278  N N   . PRO A 1 37  ? 44.553 14.224 -0.480  1.00 70.63 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A N   1 
ATOM   279  C CA  . PRO A 1 37  ? 45.668 15.166 -0.348  1.00 71.39 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CA  1 
ATOM   280  C C   . PRO A 1 37  ? 46.282 15.571 -1.689  1.00 71.85 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A C   1 
ATOM   281  O O   . PRO A 1 37  ? 47.199 16.394 -1.736  1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A O   1 
ATOM   282  C CB  . PRO A 1 37  ? 46.651 14.398 0.529   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CB  1 
ATOM   283  C CG  . PRO A 1 37  ? 46.452 12.992 0.074   1.00 68.36 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CG  1 
ATOM   284  C CD  . PRO A 1 37  ? 44.946 12.884 -0.004  1.00 69.92 ? ? ? ? ? ? 37  PRO A CD  1 
ATOM   285  N N   . SER A 1 38  ? 45.771 14.994 -2.774  1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 38  SER A N   1 
ATOM   286  C CA  . SER A 1 38  ? 46.277 15.286 -4.116  1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CA  1 
ATOM   287  C C   . SER A 1 38  ? 45.747 16.618 -4.635  1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 38  SER A C   1 
ATOM   288  O O   . SER A 1 38  ? 44.536 16.846 -4.670  1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 38  SER A O   1 
ATOM   289  C CB  . SER A 1 38  ? 45.868 14.173 -5.086  1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CB  1 
ATOM   290  O OG  . SER A 1 38  ? 46.150 12.890 -4.551  1.00 66.37 ? ? ? ? ? ? 38  SER A OG  1 
ATOM   291  N N   . LEU A 1 39  ? 46.654 17.497 -5.039  1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A N   1 
ATOM   292  C CA  . LEU A 1 39  ? 46.250 18.792 -5.562  1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CA  1 
ATOM   293  C C   . LEU A 1 39  ? 45.690 18.553 -6.953  1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A C   1 
ATOM   294  O O   . LEU A 1 39  ? 44.867 19.323 -7.451  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A O   1 
ATOM   295  C CB  . LEU A 1 39  ? 47.449 19.744 -5.622  1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CB  1 
ATOM   296  C CG  . LEU A 1 39  ? 47.201 21.238 -5.888  1.00 59.58 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CG  1 
ATOM   297  C CD1 . LEU A 1 39  ? 46.904 21.485 -7.354  1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD1 1 
ATOM   298  C CD2 . LEU A 1 39  ? 46.060 21.726 -5.003  1.00 60.80 ? ? ? ? ? ? 39  LEU A CD2 1 
ATOM   299  N N   . ASN A 1 40  ? 46.136 17.466 -7.574  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A N   1 
ATOM   300  C CA  . ASN A 1 40  ? 45.670 17.115 -8.905  1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A CA  1 
ATOM   301  C C   . ASN A 1 40  ? 44.253 16.570 -8.835  1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A C   1 
ATOM   302  O O   . ASN A 1 40  ? 43.430 16.851 -9.705  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A O   1 
ATOM   303  C CB  . ASN A 1 40  ? 46.595 16.080 -9.537  1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A CB  1 
ATOM   304  C CG  . ASN A 1 40  ? 47.301 16.614 -10.767 1.00 64.40 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A CG  1 
ATOM   305  O OD1 . ASN A 1 40  ? 47.988 17.638 -10.709 1.00 69.25 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A OD1 1 
ATOM   306  N ND2 . ASN A 1 40  ? 47.134 15.924 -11.890 1.00 66.97 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A ND2 1 
ATOM   307  N N   . ALA A 1 41  ? 43.972 15.787 -7.798  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A N   1 
ATOM   308  C CA  . ALA A 1 41  ? 42.640 15.228 -7.616  1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A CA  1 
ATOM   309  C C   . ALA A 1 41  ? 41.641 16.356 -7.353  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A C   1 
ATOM   310  O O   . ALA A 1 41  ? 40.509 16.317 -7.843  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A O   1 
ATOM   311  C CB  . ALA A 1 41  ? 42.630 14.242 -6.451  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 41  ALA A CB  1 
ATOM   312  N N   . ALA A 1 42  ? 42.067 17.356 -6.580  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A N   1 
ATOM   313  C CA  . ALA A 1 42  ? 41.214 18.491 -6.245  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CA  1 
ATOM   314  C C   . ALA A 1 42  ? 40.936 19.332 -7.489  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A C   1 
ATOM   315  O O   . ALA A 1 42  ? 39.809 19.776 -7.720  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A O   1 
ATOM   316  C CB  . ALA A 1 42  ? 41.876 19.345 -5.159  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 42  ALA A CB  1 
ATOM   317  N N   . LYS A 1 43  ? 41.978 19.541 -8.285  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   318  C CA  . LYS A 1 43  ? 41.888 20.305 -9.522  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   319  C C   . LYS A 1 43  ? 40.923 19.595 -10.481 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   320  O O   . LYS A 1 43  ? 40.122 20.224 -11.163 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   321  C CB  . LYS A 1 43  ? 43.270 20.380 -10.157 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   322  C CG  . LYS A 1 43  ? 43.435 21.453 -11.208 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   323  C CD  . LYS A 1 43  ? 43.965 22.723 -10.578 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   324  C CE  . LYS A 1 43  ? 45.359 22.519 -9.977  1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   325  N NZ  . LYS A 1 43  ? 46.384 22.206 -11.010 1.00 57.67 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   326  N N   . SER A 1 44  ? 41.010 18.273 -10.523 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 44  SER A N   1 
ATOM   327  C CA  . SER A 1 44  ? 40.153 17.483 -11.392 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CA  1 
ATOM   328  C C   . SER A 1 44  ? 38.692 17.623 -10.963 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 44  SER A C   1 
ATOM   329  O O   . SER A 1 44  ? 37.796 17.708 -11.804 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 44  SER A O   1 
ATOM   330  C CB  . SER A 1 44  ? 40.576 16.007 -11.357 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 44  SER A CB  1 
ATOM   331  O OG  . SER A 1 44  ? 39.695 15.217 -12.139 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 44  SER A OG  1 
ATOM   332  N N   . GLU A 1 45  ? 38.460 17.644 -9.653  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A N   1 
ATOM   333  C CA  . GLU A 1 45  ? 37.112 17.792 -9.128  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CA  1 
ATOM   334  C C   . GLU A 1 45  ? 36.603 19.195 -9.407  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A C   1 
ATOM   335  O O   . GLU A 1 45  ? 35.420 19.377 -9.705  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A O   1 
ATOM   336  C CB  . GLU A 1 45  ? 37.067 17.535 -7.625  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CB  1 
ATOM   337  C CG  . GLU A 1 45  ? 37.248 16.095 -7.224  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CG  1 
ATOM   338  C CD  . GLU A 1 45  ? 36.171 15.190 -7.790  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A CD  1 
ATOM   339  O OE1 . GLU A 1 45  ? 34.968 15.503 -7.631  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE1 1 
ATOM   340  O OE2 . GLU A 1 45  ? 36.528 14.155 -8.387  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLU A OE2 1 
ATOM   341  N N   . LEU A 1 46  ? 37.485 20.191 -9.313  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   342  C CA  . LEU A 1 46  ? 37.065 21.562 -9.582  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   343  C C   . LEU A 1 46  ? 36.677 21.727 -11.054 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   344  O O   . LEU A 1 46  ? 35.663 22.349 -11.368 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   345  C CB  . LEU A 1 46  ? 38.172 22.563 -9.228  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   346  C CG  . LEU A 1 46  ? 37.715 24.022 -9.310  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   347  C CD1 . LEU A 1 46  ? 36.550 24.255 -8.344  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   348  C CD2 . LEU A 1 46  ? 38.883 24.948 -8.973  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   349  N N   . ASP A 1 47  ? 37.477 21.172 -11.962 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A N   1 
ATOM   350  C CA  . ASP A 1 47  ? 37.150 21.288 -13.384 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CA  1 
ATOM   351  C C   . ASP A 1 47  ? 35.805 20.638 -13.666 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A C   1 
ATOM   352  O O   . ASP A 1 47  ? 34.989 21.189 -14.407 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A O   1 
ATOM   353  C CB  . ASP A 1 47  ? 38.223 20.638 -14.258 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CB  1 
ATOM   354  C CG  . ASP A 1 47  ? 39.569 21.344 -14.161 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A CG  1 
ATOM   355  O OD1 . ASP A 1 47  ? 39.599 22.565 -13.880 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD1 1 
ATOM   356  O OD2 . ASP A 1 47  ? 40.592 20.674 -14.381 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 47  ASP A OD2 1 
ATOM   357  N N   . LYS A 1 48  ? 35.588 19.464 -13.065 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N   1 
ATOM   358  C CA  . LYS A 1 48  ? 34.345 18.711 -13.224 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA  1 
ATOM   359  C C   . LYS A 1 48  ? 33.136 19.506 -12.712 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C   1 
ATOM   360  O O   . LYS A 1 48  ? 32.080 19.518 -13.340 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O   1 
ATOM   361  C CB  . LYS A 1 48  ? 34.458 17.367 -12.476 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB  1 
ATOM   362  C CG  . LYS A 1 48  ? 33.149 16.604 -12.296 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG  1 
ATOM   363  C CD  . LYS A 1 48  ? 33.364 15.097 -12.080 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD  1 
ATOM   364  C CE  . LYS A 1 48  ? 34.108 14.746 -10.806 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE  1 
ATOM   365  N NZ  . LYS A 1 48  ? 33.294 14.955 -9.587  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ  1 
ATOM   366  N N   . ALA A 1 49  ? 33.311 20.167 -11.570 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   367  C CA  . ALA A 1 49  ? 32.260 20.956 -10.942 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   368  C C   . ALA A 1 49  ? 31.909 22.213 -11.743 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   369  O O   . ALA A 1 49  ? 30.741 22.603 -11.835 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   370  C CB  . ALA A 1 49  ? 32.690 21.338 -9.516  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   371  N N   . ILE A 1 50  ? 32.929 22.830 -12.326 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A N   1 
ATOM   372  C CA  . ILE A 1 50  ? 32.774 24.054 -13.097 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CA  1 
ATOM   373  C C   . ILE A 1 50  ? 32.496 23.796 -14.572 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A C   1 
ATOM   374  O O   . ILE A 1 50  ? 31.887 24.620 -15.246 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A O   1 
ATOM   375  C CB  . ILE A 1 50  ? 34.054 24.938 -12.991 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CB  1 
ATOM   376  C CG1 . ILE A 1 50  ? 34.326 25.307 -11.531 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG1 1 
ATOM   377  C CG2 . ILE A 1 50  ? 33.893 26.196 -13.827 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG2 1 
ATOM   378  C CD1 . ILE A 1 50  ? 33.158 26.001 -10.848 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CD1 1 
ATOM   379  N N   . GLY A 1 51  ? 32.963 22.661 -15.078 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   380  C CA  . GLY A 1 51  ? 32.750 22.340 -16.477 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   381  C C   . GLY A 1 51  ? 33.744 23.008 -17.417 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   382  O O   . GLY A 1 51  ? 33.380 23.425 -18.513 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   383  N N   . ARG A 1 52  ? 34.998 23.123 -16.988 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N   1 
ATOM   384  C CA  . ARG A 1 52  ? 36.049 23.732 -17.805 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA  1 
ATOM   385  C C   . ARG A 1 52  ? 37.377 23.520 -17.102 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C   1 
ATOM   386  O O   . ARG A 1 52  ? 37.410 23.099 -15.937 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O   1 
ATOM   387  C CB  . ARG A 1 52  ? 35.808 25.236 -18.001 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB  1 
ATOM   388  C CG  . ARG A 1 52  ? 36.243 26.123 -16.833 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG  1 
ATOM   389  C CD  . ARG A 1 52  ? 35.849 27.577 -17.066 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD  1 
ATOM   390  N NE  . ARG A 1 52  ? 36.209 28.429 -15.934 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE  1 
ATOM   391  C CZ  . ARG A 1 52  ? 37.452 28.766 -15.612 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ  1 
ATOM   392  N NH1 . ARG A 1 52  ? 38.469 28.331 -16.341 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1 1 
ATOM   393  N NH2 . ARG A 1 52  ? 37.680 29.524 -14.549 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2 1 
ATOM   394  N N   . ASN A 1 53  ? 38.470 23.801 -17.805 1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N   1 
ATOM   395  C CA  . ASN A 1 53  ? 39.790 23.631 -17.215 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA  1 
ATOM   396  C C   . ASN A 1 53  ? 40.096 24.893 -16.429 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C   1 
ATOM   397  O O   . ASN A 1 53  ? 40.495 25.911 -16.993 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O   1 
ATOM   398  C CB  . ASN A 1 53  ? 40.851 23.414 -18.293 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB  1 
ATOM   399  C CG  . ASN A 1 53  ? 41.925 22.444 -17.846 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG  1 
ATOM   400  O OD1 . ASN A 1 53  ? 41.857 21.253 -18.145 1.00 62.09 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1 1 
ATOM   401  N ND2 . ASN A 1 53  ? 42.908 22.942 -17.097 1.00 59.75 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2 1 
ATOM   402  N N   . THR A 1 54  ? 39.905 24.820 -15.120 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 54  THR A N   1 
ATOM   403  C CA  . THR A 1 54  ? 40.114 25.968 -14.256 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 54  THR A CA  1 
ATOM   404  C C   . THR A 1 54  ? 41.560 26.213 -13.889 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 54  THR A C   1 
ATOM   405  O O   . THR A 1 54  ? 41.956 27.354 -13.676 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 54  THR A O   1 
ATOM   406  C CB  . THR A 1 54  ? 39.339 25.812 -12.952 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 54  THR A CB  1 
ATOM   407  O OG1 . THR A 1 54  ? 39.922 24.754 -12.181 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 54  THR A OG1 1 
ATOM   408  C CG2 . THR A 1 54  ? 37.880 25.480 -13.246 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 54  THR A CG2 1 
ATOM   409  N N   . ASN A 1 55  ? 42.343 25.144 -13.807 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A N   1 
ATOM   410  C CA  . ASN A 1 55  ? 43.738 25.262 -13.419 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CA  1 
ATOM   411  C C   . ASN A 1 55  ? 43.781 25.758 -11.965 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A C   1 
ATOM   412  O O   . ASN A 1 55  ? 44.707 26.459 -11.555 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A O   1 
ATOM   413  C CB  . ASN A 1 55  ? 44.481 26.233 -14.358 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CB  1 
ATOM   414  C CG  . ASN A 1 55  ? 45.998 26.198 -14.166 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A CG  1 
ATOM   415  O OD1 . ASN A 1 55  ? 46.578 25.140 -13.919 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A OD1 1 
ATOM   416  N ND2 . ASN A 1 55  ? 46.644 27.355 -14.296 1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 55  ASN A ND2 1 
ATOM   417  N N   . GLY A 1 56  ? 42.755 25.398 -11.195 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A N   1 
ATOM   418  C CA  . GLY A 1 56  ? 42.705 25.773 -9.790  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A CA  1 
ATOM   419  C C   . GLY A 1 56  ? 42.145 27.139 -9.451  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A C   1 
ATOM   420  O O   . GLY A 1 56  ? 42.009 27.482 -8.283  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 56  GLY A O   1 
ATOM   421  N N   . VAL A 1 57  ? 41.824 27.930 -10.461 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   422  C CA  . VAL A 1 57  ? 41.272 29.253 -10.223 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   423  C C   . VAL A 1 57  ? 39.884 29.381 -10.830 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   424  O O   . VAL A 1 57  ? 39.628 28.926 -11.954 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   425  C CB  . VAL A 1 57  ? 42.154 30.349 -10.824 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   426  C CG1 . VAL A 1 57  ? 41.545 31.712 -10.549 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   427  C CG2 . VAL A 1 57  ? 43.552 30.258 -10.241 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   428  N N   . ILE A 1 58  ? 38.986 30.006 -10.077 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A N   1 
ATOM   429  C CA  . ILE A 1 58  ? 37.624 30.213 -10.539 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CA  1 
ATOM   430  C C   . ILE A 1 58  ? 37.256 31.673 -10.351 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A C   1 
ATOM   431  O O   . ILE A 1 58  ? 37.906 32.393 -9.606  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A O   1 
ATOM   432  C CB  . ILE A 1 58  ? 36.624 29.312 -9.771  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CB  1 
ATOM   433  C CG1 . ILE A 1 58  ? 36.642 29.642 -8.273  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG1 1 
ATOM   434  C CG2 . ILE A 1 58  ? 36.975 27.844 -10.007 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CG2 1 
ATOM   435  C CD1 . ILE A 1 58  ? 35.555 28.894 -7.469  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 58  ILE A CD1 1 
ATOM   436  N N   . THR A 1 59  ? 36.223 32.116 -11.044 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 59  THR A N   1 
ATOM   437  C CA  . THR A 1 59  ? 35.791 33.497 -10.927 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CA  1 
ATOM   438  C C   . THR A 1 59  ? 34.758 33.585 -9.805  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 59  THR A C   1 
ATOM   439  O O   . THR A 1 59  ? 34.263 32.556 -9.308  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 59  THR A O   1 
ATOM   440  C CB  . THR A 1 59  ? 35.126 33.986 -12.230 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CB  1 
ATOM   441  O OG1 . THR A 1 59  ? 33.859 33.343 -12.377 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 59  THR A OG1 1 
ATOM   442  C CG2 . THR A 1 59  ? 35.992 33.657 -13.451 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CG2 1 
ATOM   443  N N   . LYS A 1 60  ? 34.429 34.814 -9.413  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A N   1 
ATOM   444  C CA  . LYS A 1 60  ? 33.448 35.039 -8.362  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CA  1 
ATOM   445  C C   . LYS A 1 60  ? 32.087 34.503 -8.790  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A C   1 
ATOM   446  O O   . LYS A 1 60  ? 31.357 33.946 -7.978  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A O   1 
ATOM   447  C CB  . LYS A 1 60  ? 33.331 36.529 -8.036  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CB  1 
ATOM   448  C CG  . LYS A 1 60  ? 32.289 36.824 -6.974  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CG  1 
ATOM   449  C CD  . LYS A 1 60  ? 32.283 38.284 -6.565  1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CD  1 
ATOM   450  C CE  . LYS A 1 60  ? 31.235 38.530 -5.485  1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A CE  1 
ATOM   451  N NZ  . LYS A 1 60  ? 31.182 39.954 -5.035  1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 60  LYS A NZ  1 
ATOM   452  N N   . ASP A 1 61  ? 31.749 34.679 -10.065 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A N   1 
ATOM   453  C CA  . ASP A 1 61  ? 30.478 34.202 -10.585 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CA  1 
ATOM   454  C C   . ASP A 1 61  ? 30.376 32.698 -10.428 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A C   1 
ATOM   455  O O   . ASP A 1 61  ? 29.318 32.178 -10.095 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A O   1 
ATOM   456  C CB  . ASP A 1 61  ? 30.323 34.553 -12.065 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CB  1 
ATOM   457  C CG  . ASP A 1 61  ? 30.343 36.043 -12.315 1.00 53.32 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A CG  1 
ATOM   458  O OD1 . ASP A 1 61  ? 31.418 36.660 -12.141 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD1 1 
ATOM   459  O OD2 . ASP A 1 61  ? 29.283 36.599 -12.682 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 61  ASP A OD2 1 
ATOM   460  N N   . GLU A 1 62  ? 31.476 31.998 -10.688 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A N   1 
ATOM   461  C CA  . GLU A 1 62  ? 31.490 30.548 -10.574 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CA  1 
ATOM   462  C C   . GLU A 1 62  ? 31.385 30.106 -9.120  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A C   1 
ATOM   463  O O   . GLU A 1 62  ? 30.694 29.138 -8.820  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A O   1 
ATOM   464  C CB  . GLU A 1 62  ? 32.753 29.986 -11.223 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CB  1 
ATOM   465  C CG  . GLU A 1 62  ? 32.831 30.360 -12.689 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CG  1 
ATOM   466  C CD  . GLU A 1 62  ? 34.092 29.889 -13.356 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A CD  1 
ATOM   467  O OE1 . GLU A 1 62  ? 35.166 30.000 -12.737 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE1 1 
ATOM   468  O OE2 . GLU A 1 62  ? 34.003 29.419 -14.507 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 62  GLU A OE2 1 
ATOM   469  N N   . ALA A 1 63  ? 32.056 30.821 -8.221  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A N   1 
ATOM   470  C CA  . ALA A 1 63  ? 32.005 30.491 -6.800  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CA  1 
ATOM   471  C C   . ALA A 1 63  ? 30.549 30.592 -6.340  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A C   1 
ATOM   472  O O   . ALA A 1 63  ? 30.036 29.711 -5.642  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A O   1 
ATOM   473  C CB  . ALA A 1 63  ? 32.883 31.458 -5.991  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 63  ALA A CB  1 
ATOM   474  N N   . GLU A 1 64  ? 29.878 31.658 -6.765  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N   1 
ATOM   475  C CA  . GLU A 1 64  ? 28.493 31.861 -6.386  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA  1 
ATOM   476  C C   . GLU A 1 64  ? 27.561 30.828 -6.980  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C   1 
ATOM   477  O O   . GLU A 1 64  ? 26.582 30.429 -6.337  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O   1 
ATOM   478  C CB  . GLU A 1 64  ? 28.043 33.270 -6.766  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB  1 
ATOM   479  C CG  . GLU A 1 64  ? 28.889 34.329 -6.080  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG  1 
ATOM   480  C CD  . GLU A 1 64  ? 28.263 35.699 -6.106  1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD  1 
ATOM   481  O OE1 . GLU A 1 64  ? 27.755 36.103 -7.175  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1 1 
ATOM   482  O OE2 . GLU A 1 64  ? 28.292 36.372 -5.055  1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2 1 
ATOM   483  N N   . LYS A 1 65  ? 27.854 30.390 -8.200  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A N   1 
ATOM   484  C CA  . LYS A 1 65  ? 27.015 29.377 -8.822  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CA  1 
ATOM   485  C C   . LYS A 1 65  ? 27.124 28.082 -8.016  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A C   1 
ATOM   486  O O   . LYS A 1 65  ? 26.116 27.448 -7.709  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A O   1 
ATOM   487  C CB  . LYS A 1 65  ? 27.418 29.123 -10.276 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CB  1 
ATOM   488  C CG  . LYS A 1 65  ? 26.532 28.068 -10.917 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CG  1 
ATOM   489  C CD  . LYS A 1 65  ? 26.613 28.070 -12.425 1.00 44.15 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CD  1 
ATOM   490  C CE  . LYS A 1 65  ? 25.469 27.257 -13.010 1.00 51.49 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CE  1 
ATOM   491  N NZ  . LYS A 1 65  ? 25.499 27.223 -14.498 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A NZ  1 
ATOM   492  N N   . LEU A 1 66  ? 28.345 27.689 -7.673  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A N   1 
ATOM   493  C CA  . LEU A 1 66  ? 28.535 26.493 -6.861  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CA  1 
ATOM   494  C C   . LEU A 1 66  ? 27.832 26.683 -5.522  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A C   1 
ATOM   495  O O   . LEU A 1 66  ? 27.254 25.743 -4.980  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A O   1 
ATOM   496  C CB  . LEU A 1 66  ? 30.018 26.237 -6.575  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CB  1 
ATOM   497  C CG  . LEU A 1 66  ? 30.887 25.548 -7.634  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CG  1 
ATOM   498  C CD1 . LEU A 1 66  ? 32.330 25.429 -7.127  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD1 1 
ATOM   499  C CD2 . LEU A 1 66  ? 30.315 24.176 -7.926  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 66  LEU A CD2 1 
ATOM   500  N N   . PHE A 1 67  ? 27.902 27.906 -4.996  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A N   1 
ATOM   501  C CA  . PHE A 1 67  ? 27.308 28.230 -3.702  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CA  1 
ATOM   502  C C   . PHE A 1 67  ? 25.786 28.034 -3.737  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A C   1 
ATOM   503  O O   . PHE A 1 67  ? 25.214 27.416 -2.840  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A O   1 
ATOM   504  C CB  . PHE A 1 67  ? 27.670 29.670 -3.313  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CB  1 
ATOM   505  C CG  . PHE A 1 67  ? 27.240 30.053 -1.924  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CG  1 
ATOM   506  C CD1 . PHE A 1 67  ? 26.848 31.366 -1.647  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD1 1 
ATOM   507  C CD2 . PHE A 1 67  ? 27.272 29.118 -0.876  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CD2 1 
ATOM   508  C CE1 . PHE A 1 67  ? 26.495 31.752 -0.344  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE1 1 
ATOM   509  C CE2 . PHE A 1 67  ? 26.923 29.493 0.425   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CE2 1 
ATOM   510  C CZ  . PHE A 1 67  ? 26.534 30.817 0.691   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 67  PHE A CZ  1 
ATOM   511  N N   . ASN A 1 68  ? 25.131 28.550 -4.775  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A N   1 
ATOM   512  C CA  . ASN A 1 68  ? 23.686 28.369 -4.916  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CA  1 
ATOM   513  C C   . ASN A 1 68  ? 23.343 26.881 -4.975  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A C   1 
ATOM   514  O O   . ASN A 1 68  ? 22.407 26.427 -4.316  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A O   1 
ATOM   515  C CB  . ASN A 1 68  ? 23.175 29.056 -6.190  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CB  1 
ATOM   516  C CG  . ASN A 1 68  ? 23.021 30.557 -6.022  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A CG  1 
ATOM   517  O OD1 . ASN A 1 68  ? 23.078 31.317 -6.992  1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A OD1 1 
ATOM   518  N ND2 . ASN A 1 68  ? 22.815 30.991 -4.793  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 68  ASN A ND2 1 
ATOM   519  N N   . GLN A 1 69  ? 24.106 26.113 -5.752  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A N   1 
ATOM   520  C CA  . GLN A 1 69  ? 23.832 24.680 -5.863  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CA  1 
ATOM   521  C C   . GLN A 1 69  ? 23.995 23.976 -4.528  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A C   1 
ATOM   522  O O   . GLN A 1 69  ? 23.185 23.116 -4.186  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A O   1 
ATOM   523  C CB  . GLN A 1 69  ? 24.752 24.016 -6.895  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CB  1 
ATOM   524  C CG  . GLN A 1 69  ? 24.492 24.469 -8.317  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CG  1 
ATOM   525  C CD  . GLN A 1 69  ? 25.584 24.035 -9.275  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A CD  1 
ATOM   526  O OE1 . GLN A 1 69  ? 25.505 24.287 -10.472 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A OE1 1 
ATOM   527  N NE2 . GLN A 1 69  ? 26.609 23.378 -8.748  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 69  GLN A NE2 1 
ATOM   528  N N   . ASP A 1 70  ? 25.030 24.349 -3.774  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A N   1 
ATOM   529  C CA  . ASP A 1 70  ? 25.299 23.729 -2.472  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CA  1 
ATOM   530  C C   . ASP A 1 70  ? 24.263 24.021 -1.397  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A C   1 
ATOM   531  O O   . ASP A 1 70  ? 23.945 23.137 -0.586  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A O   1 
ATOM   532  C CB  . ASP A 1 70  ? 26.677 24.138 -1.939  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CB  1 
ATOM   533  C CG  . ASP A 1 70  ? 27.819 23.558 -2.759  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A CG  1 
ATOM   534  O OD1 . ASP A 1 70  ? 27.586 22.586 -3.490  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD1 1 
ATOM   535  O OD2 . ASP A 1 70  ? 28.953 24.069 -2.660  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 70  ASP A OD2 1 
ATOM   536  N N   . VAL A 1 71  ? 23.757 25.257 -1.369  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A N   1 
ATOM   537  C CA  . VAL A 1 71  ? 22.749 25.627 -0.383  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CA  1 
ATOM   538  C C   . VAL A 1 71  ? 21.481 24.843 -0.720  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A C   1 
ATOM   539  O O   . VAL A 1 71  ? 20.851 24.236 0.154   1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A O   1 
ATOM   540  C CB  . VAL A 1 71  ? 22.454 27.154 -0.399  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CB  1 
ATOM   541  C CG1 . VAL A 1 71  ? 21.233 27.460 0.448   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG1 1 
ATOM   542  C CG2 . VAL A 1 71  ? 23.664 27.926 0.144   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A CG2 1 
ATOM   543  N N   . ASP A 1 72  ? 21.132 24.850 -2.002  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   1 
ATOM   544  C CA  . ASP A 1 72  ? 19.962 24.143 -2.502  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  1 
ATOM   545  C C   . ASP A 1 72  ? 20.069 22.661 -2.118  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   1 
ATOM   546  O O   . ASP A 1 72  ? 19.116 22.068 -1.600  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   1 
ATOM   547  C CB  . ASP A 1 72  ? 19.887 24.329 -4.025  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  1 
ATOM   548  C CG  . ASP A 1 72  ? 18.517 24.023 -4.591  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  1 
ATOM   549  O OD1 . ASP A 1 72  ? 18.238 22.853 -4.920  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 1 
ATOM   550  O OD2 . ASP A 1 72  ? 17.712 24.965 -4.707  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 1 
ATOM   551  N N   . ALA A 1 73  ? 21.237 22.070 -2.345  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A N   1 
ATOM   552  C CA  . ALA A 1 73  ? 21.452 20.658 -2.010  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CA  1 
ATOM   553  C C   . ALA A 1 73  ? 21.378 20.381 -0.494  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A C   1 
ATOM   554  O O   . ALA A 1 73  ? 20.976 19.299 -0.081  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A O   1 
ATOM   555  C CB  . ALA A 1 73  ? 22.810 20.191 -2.552  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CB  1 
ATOM   556  N N   . ALA A 1 74  ? 21.792 21.348 0.323   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A N   1 
ATOM   557  C CA  . ALA A 1 74  ? 21.749 21.198 1.778   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CA  1 
ATOM   558  C C   . ALA A 1 74  ? 20.283 21.128 2.207   1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A C   1 
ATOM   559  O O   . ALA A 1 74  ? 19.899 20.234 2.947   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A O   1 
ATOM   560  C CB  . ALA A 1 74  ? 22.448 22.377 2.465   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 74  ALA A CB  1 
ATOM   561  N N   . VAL A 1 75  ? 19.470 22.066 1.726   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A N   1 
ATOM   562  C CA  . VAL A 1 75  ? 18.047 22.074 2.053   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CA  1 
ATOM   563  C C   . VAL A 1 75  ? 17.372 20.756 1.637   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A C   1 
ATOM   564  O O   . VAL A 1 75  ? 16.746 20.084 2.457   1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A O   1 
ATOM   565  C CB  . VAL A 1 75  ? 17.314 23.245 1.364   1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CB  1 
ATOM   566  C CG1 . VAL A 1 75  ? 15.826 23.162 1.656   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG1 1 
ATOM   567  C CG2 . VAL A 1 75  ? 17.857 24.573 1.874   1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 75  VAL A CG2 1 
ATOM   568  N N   . ARG A 1 76  ? 17.491 20.387 0.367   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   569  C CA  . ARG A 1 76  ? 16.889 19.150 -0.101  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   570  C C   . ARG A 1 76  ? 17.448 17.959 0.684   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   571  O O   . ARG A 1 76  ? 16.744 16.977 0.928   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   572  C CB  . ARG A 1 76  ? 17.106 18.991 -1.619  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   573  C CG  . ARG A 1 76  ? 16.174 19.909 -2.443  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   574  C CD  . ARG A 1 76  ? 16.169 19.635 -3.959  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   575  N NE  . ARG A 1 76  ? 17.371 20.118 -4.642  1.00 60.64 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   576  C CZ  . ARG A 1 76  ? 18.513 19.439 -4.750  1.00 65.24 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   577  N NH1 . ARG A 1 76  ? 18.626 18.223 -4.224  1.00 69.54 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   578  N NH2 . ARG A 1 76  ? 19.550 19.980 -5.381  1.00 59.80 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   579  N N   . GLY A 1 77  ? 18.705 18.049 1.103   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   580  C CA  . GLY A 1 77  ? 19.279 16.965 1.884   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   581  C C   . GLY A 1 77  ? 18.534 16.830 3.207   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   582  O O   . GLY A 1 77  ? 18.234 15.725 3.662   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   583  N N   . ILE A 1 78  ? 18.236 17.970 3.826   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A N   1 
ATOM   584  C CA  . ILE A 1 78  ? 17.512 18.010 5.088   1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CA  1 
ATOM   585  C C   . ILE A 1 78  ? 16.108 17.440 4.918   1.00 22.98 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A C   1 
ATOM   586  O O   . ILE A 1 78  ? 15.661 16.606 5.709   1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A O   1 
ATOM   587  C CB  . ILE A 1 78  ? 17.360 19.464 5.604   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CB  1 
ATOM   588  C CG1 . ILE A 1 78  ? 18.691 19.975 6.151   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG1 1 
ATOM   589  C CG2 . ILE A 1 78  ? 16.290 19.530 6.680   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG2 1 
ATOM   590  C CD1 . ILE A 1 78  ? 18.670 21.443 6.526   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CD1 1 
ATOM   591  N N   . LEU A 1 79  ? 15.416 17.908 3.882   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A N   1 
ATOM   592  C CA  . LEU A 1 79  ? 14.046 17.490 3.615   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CA  1 
ATOM   593  C C   . LEU A 1 79  ? 13.849 16.025 3.236   1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A C   1 
ATOM   594  O O   . LEU A 1 79  ? 12.757 15.493 3.388   1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A O   1 
ATOM   595  C CB  . LEU A 1 79  ? 13.425 18.396 2.552   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CB  1 
ATOM   596  C CG  . LEU A 1 79  ? 13.266 19.849 3.016   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CG  1 
ATOM   597  C CD1 . LEU A 1 79  ? 12.577 20.645 1.928   1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD1 1 
ATOM   598  C CD2 . LEU A 1 79  ? 12.461 19.912 4.305   1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD2 1 
ATOM   599  N N   . ARG A 1 80  ? 14.897 15.368 2.763   1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A N   1 
ATOM   600  C CA  . ARG A 1 80  ? 14.781 13.969 2.395   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CA  1 
ATOM   601  C C   . ARG A 1 80  ? 15.269 13.089 3.535   1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A C   1 
ATOM   602  O O   . ARG A 1 80  ? 15.168 11.864 3.472   1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A O   1 
ATOM   603  C CB  . ARG A 1 80  ? 15.594 13.669 1.127   1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CB  1 
ATOM   604  C CG  . ARG A 1 80  ? 15.035 14.305 -0.158  1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CG  1 
ATOM   605  C CD  . ARG A 1 80  ? 15.596 13.620 -1.412  1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CD  1 
ATOM   606  N NE  . ARG A 1 80  ? 17.052 13.724 -1.485  1.00 71.07 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NE  1 
ATOM   607  C CZ  . ARG A 1 80  ? 17.708 14.769 -1.982  1.00 75.23 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A CZ  1 
ATOM   608  N NH1 . ARG A 1 80  ? 17.039 15.810 -2.466  1.00 73.68 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH1 1 
ATOM   609  N NH2 . ARG A 1 80  ? 19.036 14.783 -1.976  1.00 72.63 ? ? ? ? ? ? 80  ARG A NH2 1 
ATOM   610  N N   . ASN A 1 81  ? 15.790 13.711 4.586   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A N   1 
ATOM   611  C CA  . ASN A 1 81  ? 16.297 12.946 5.719   1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CA  1 
ATOM   612  C C   . ASN A 1 81  ? 15.235 12.754 6.805   1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A C   1 
ATOM   613  O O   . ASN A 1 81  ? 14.673 13.720 7.330   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A O   1 
ATOM   614  C CB  . ASN A 1 81  ? 17.539 13.632 6.286   1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CB  1 
ATOM   615  C CG  . ASN A 1 81  ? 18.272 12.770 7.290   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A CG  1 
ATOM   616  O OD1 . ASN A 1 81  ? 17.773 12.508 8.387   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A OD1 1 
ATOM   617  N ND2 . ASN A 1 81  ? 19.468 12.317 6.916   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A ND2 1 
ATOM   618  N N   . ALA A 1 82  ? 14.967 11.491 7.127   1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   619  C CA  . ALA A 1 82  ? 13.962 11.120 8.121   1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   620  C C   . ALA A 1 82  ? 14.207 11.717 9.504   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   621  O O   . ALA A 1 82  ? 13.262 12.075 10.193  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   622  C CB  . ALA A 1 82  ? 13.872 9.606  8.220   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   623  N N   . LYS A 1 83  ? 15.467 11.819 9.916   1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A N   1 
ATOM   624  C CA  . LYS A 1 83  ? 15.784 12.395 11.213  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CA  1 
ATOM   625  C C   . LYS A 1 83  ? 15.802 13.924 11.220  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A C   1 
ATOM   626  O O   . LYS A 1 83  ? 15.501 14.547 12.232  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A O   1 
ATOM   627  C CB  . LYS A 1 83  ? 17.142 11.886 11.701  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CB  1 
ATOM   628  C CG  . LYS A 1 83  ? 17.097 10.492 12.299  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CG  1 
ATOM   629  C CD  . LYS A 1 83  ? 18.065 9.552  11.603  1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CD  1 
ATOM   630  C CE  . LYS A 1 83  ? 17.932 8.133  12.140  1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A CE  1 
ATOM   631  N NZ  . LYS A 1 83  ? 18.883 7.188  11.478  1.00 75.41 ? ? ? ? ? ? 83  LYS A NZ  1 
ATOM   632  N N   . LEU A 1 84  ? 16.149 14.527 10.092  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   1 
ATOM   633  C CA  . LEU A 1 84  ? 16.251 15.975 10.014  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  1 
ATOM   634  C C   . LEU A 1 84  ? 14.974 16.707 9.631   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   1 
ATOM   635  O O   . LEU A 1 84  ? 14.692 17.780 10.160  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   1 
ATOM   636  C CB  . LEU A 1 84  ? 17.362 16.359 9.032   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  1 
ATOM   637  C CG  . LEU A 1 84  ? 18.772 15.833 9.311   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  1 
ATOM   638  C CD1 . LEU A 1 84  ? 19.678 16.184 8.148   1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 1 
ATOM   639  C CD2 . LEU A 1 84  ? 19.317 16.428 10.593  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 1 
ATOM   640  N N   . LYS A 1 85  ? 14.198 16.138 8.721   1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A N   1 
ATOM   641  C CA  . LYS A 1 85  ? 12.982 16.807 8.287   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CA  1 
ATOM   642  C C   . LYS A 1 85  ? 12.036 17.223 9.420   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A C   1 
ATOM   643  O O   . LYS A 1 85  ? 11.554 18.362 9.443   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A O   1 
ATOM   644  C CB  . LYS A 1 85  ? 12.236 15.943 7.264   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CB  1 
ATOM   645  C CG  . LYS A 1 85  ? 11.022 16.653 6.698   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CG  1 
ATOM   646  C CD  . LYS A 1 85  ? 10.403 15.905 5.552   1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CD  1 
ATOM   647  C CE  . LYS A 1 85  ? 9.408  16.788 4.814   1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A CE  1 
ATOM   648  N NZ  . LYS A 1 85  ? 8.287  17.231 5.681   1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 85  LYS A NZ  1 
ATOM   649  N N   . PRO A 1 86  ? 11.755 16.315 10.374  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A N   1 
ATOM   650  C CA  . PRO A 1 86  ? 10.862 16.648 11.490  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CA  1 
ATOM   651  C C   . PRO A 1 86  ? 11.375 17.832 12.300  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A C   1 
ATOM   652  O O   . PRO A 1 86  ? 10.598 18.671 12.749  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A O   1 
ATOM   653  C CB  . PRO A 1 86  ? 10.856 15.375 12.330  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CB  1 
ATOM   654  C CG  . PRO A 1 86  ? 11.120 14.304 11.333  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CG  1 
ATOM   655  C CD  . PRO A 1 86  ? 12.174 14.908 10.450  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CD  1 
ATOM   656  N N   . VAL A 1 87  ? 12.690 17.893 12.492  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
ATOM   657  C CA  . VAL A 1 87  ? 13.268 18.975 13.273  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
ATOM   658  C C   . VAL A 1 87  ? 13.118 20.266 12.507  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
ATOM   659  O O   . VAL A 1 87  ? 12.673 21.278 13.042  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
ATOM   660  C CB  . VAL A 1 87  ? 14.773 18.738 13.558  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
ATOM   661  C CG1 . VAL A 1 87  ? 15.314 19.864 14.454  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
ATOM   662  C CG2 . VAL A 1 87  ? 14.969 17.368 14.200  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
ATOM   663  N N   . TYR A 1 88  ? 13.495 20.215 11.237  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A N   1 
ATOM   664  C CA  . TYR A 1 88  ? 13.414 21.376 10.366  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CA  1 
ATOM   665  C C   . TYR A 1 88  ? 11.990 21.948 10.299  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A C   1 
ATOM   666  O O   . TYR A 1 88  ? 11.789 23.155 10.433  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A O   1 
ATOM   667  C CB  . TYR A 1 88  ? 13.904 20.986 8.971   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CB  1 
ATOM   668  C CG  . TYR A 1 88  ? 14.025 22.144 8.025   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CG  1 
ATOM   669  C CD1 . TYR A 1 88  ? 12.954 22.527 7.211   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CD1 1 
ATOM   670  C CD2 . TYR A 1 88  ? 15.228 22.846 7.917   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CD2 1 
ATOM   671  C CE1 . TYR A 1 88  ? 13.083 23.582 6.305   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CE1 1 
ATOM   672  C CE2 . TYR A 1 88  ? 15.370 23.898 7.016   1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CE2 1 
ATOM   673  C CZ  . TYR A 1 88  ? 14.299 24.259 6.216   1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A CZ  1 
ATOM   674  O OH  . TYR A 1 88  ? 14.454 25.295 5.334   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 88  TYR A OH  1 
ATOM   675  N N   . ASP A 1 89  ? 11.003 21.080 10.104  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A N   1 
ATOM   676  C CA  . ASP A 1 89  ? 9.600  21.518 10.030  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CA  1 
ATOM   677  C C   . ASP A 1 89  ? 9.104  22.183 11.307  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A C   1 
ATOM   678  O O   . ASP A 1 89  ? 8.249  23.061 11.254  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A O   1 
ATOM   679  C CB  . ASP A 1 89  ? 8.690  20.329 9.725   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CB  1 
ATOM   680  C CG  . ASP A 1 89  ? 8.865  19.814 8.314   1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A CG  1 
ATOM   681  O OD1 . ASP A 1 89  ? 8.332  18.731 8.010   1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A OD1 1 
ATOM   682  O OD2 . ASP A 1 89  ? 9.534  20.497 7.511   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 89  ASP A OD2 1 
ATOM   683  N N   . SER A 1 90  ? 9.646  21.773 12.451  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 90  SER A N   1 
ATOM   684  C CA  . SER A 1 90  ? 9.220  22.326 13.738  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CA  1 
ATOM   685  C C   . SER A 1 90  ? 9.813  23.696 14.055  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 90  SER A C   1 
ATOM   686  O O   . SER A 1 90  ? 9.306  24.409 14.927  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 90  SER A O   1 
ATOM   687  C CB  . SER A 1 90  ? 9.606  21.362 14.870  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CB  1 
ATOM   688  O OG  . SER A 1 90  ? 11.024 21.291 15.030  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 90  SER A OG  1 
ATOM   689  N N   . LEU A 1 91  ? 10.894 24.047 13.357  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   690  C CA  . LEU A 1 91  ? 11.620 25.305 13.596  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   691  C C   . LEU A 1 91  ? 11.093 26.561 12.925  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   692  O O   . LEU A 1 91  ? 10.437 26.502 11.882  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   693  C CB  . LEU A 1 91  ? 13.101 25.137 13.186  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   694  C CG  . LEU A 1 91  ? 13.938 24.094 13.944  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   695  C CD1 . LEU A 1 91  ? 15.330 23.971 13.318  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   696  C CD2 . LEU A 1 91  ? 14.054 24.512 15.400  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   697  N N   . ASP A 1 92  ? 11.407 27.707 13.524  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A N   1 
ATOM   698  C CA  . ASP A 1 92  ? 11.036 28.984 12.940  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CA  1 
ATOM   699  C C   . ASP A 1 92  ? 12.050 29.230 11.821  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A C   1 
ATOM   700  O O   . ASP A 1 92  ? 13.043 28.508 11.696  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A O   1 
ATOM   701  C CB  . ASP A 1 92  ? 11.132 30.088 13.980  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CB  1 
ATOM   702  C CG  . ASP A 1 92  ? 12.453 30.082 14.695  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CG  1 
ATOM   703  O OD1 . ASP A 1 92  ? 13.360 30.820 14.260  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD1 1 
ATOM   704  O OD2 . ASP A 1 92  ? 12.581 29.323 15.681  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD2 1 
ATOM   705  N N   . ALA A 1 93  ? 11.810 30.256 11.020  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A N   1 
ATOM   706  C CA  . ALA A 1 93  ? 12.677 30.559 9.890   1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CA  1 
ATOM   707  C C   . ALA A 1 93  ? 14.145 30.810 10.224  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A C   1 
ATOM   708  O O   . ALA A 1 93  ? 15.019 30.305 9.521   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A O   1 
ATOM   709  C CB  . ALA A 1 93  ? 12.099 31.746 9.091   1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CB  1 
ATOM   710  N N   . VAL A 1 94  ? 14.429 31.577 11.278  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A N   1 
ATOM   711  C CA  . VAL A 1 94  ? 15.819 31.859 11.638  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CA  1 
ATOM   712  C C   . VAL A 1 94  ? 16.566 30.600 12.081  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A C   1 
ATOM   713  O O   . VAL A 1 94  ? 17.703 30.374 11.669  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A O   1 
ATOM   714  C CB  . VAL A 1 94  ? 15.921 32.935 12.761  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CB  1 
ATOM   715  C CG1 . VAL A 1 94  ? 17.386 33.175 13.142  1.00 2.86  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG1 1 
ATOM   716  C CG2 . VAL A 1 94  ? 15.290 34.228 12.286  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A CG2 1 
ATOM   717  N N   . ARG A 1 95  ? 15.933 29.772 12.906  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A N   1 
ATOM   718  C CA  . ARG A 1 95  ? 16.590 28.555 13.376  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CA  1 
ATOM   719  C C   . ARG A 1 95  ? 16.749 27.528 12.252  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A C   1 
ATOM   720  O O   . ARG A 1 95  ? 17.668 26.699 12.283  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A O   1 
ATOM   721  C CB  . ARG A 1 95  ? 15.836 27.961 14.566  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CB  1 
ATOM   722  C CG  . ARG A 1 95  ? 15.862 28.852 15.799  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CG  1 
ATOM   723  C CD  . ARG A 1 95  ? 15.358 28.094 17.028  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CD  1 
ATOM   724  N NE  . ARG A 1 95  ? 15.547 28.829 18.278  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NE  1 
ATOM   725  C CZ  . ARG A 1 95  ? 14.716 29.760 18.747  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A CZ  1 
ATOM   726  N NH1 . ARG A 1 95  ? 13.619 30.085 18.068  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH1 1 
ATOM   727  N NH2 . ARG A 1 95  ? 14.973 30.361 19.908  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A NH2 1 
ATOM   728  N N   . ARG A 1 96  ? 15.861 27.574 11.259  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   729  C CA  . ARG A 1 96  ? 15.997 26.680 10.109  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   730  C C   . ARG A 1 96  ? 17.334 26.994 9.417   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   731  O O   . ARG A 1 96  ? 18.065 26.085 8.999   1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   732  C CB  . ARG A 1 96  ? 14.850 26.888 9.119   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   733  C CG  . ARG A 1 96  ? 13.580 26.190 9.559   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   734  C CD  . ARG A 1 96  ? 12.411 26.484 8.643   1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   735  N NE  . ARG A 1 96  ? 11.259 25.715 9.087   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   736  C CZ  . ARG A 1 96  ? 10.054 25.776 8.543   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   737  N NH1 . ARG A 1 96  ? 9.826  26.580 7.514   1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   738  N NH2 . ARG A 1 96  ? 9.076  25.035 9.043   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   739  N N   . ALA A 1 97  ? 17.664 28.284 9.323   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   740  C CA  . ALA A 1 97  ? 18.912 28.677 8.685   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   741  C C   . ALA A 1 97  ? 20.119 28.117 9.458   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   742  O O   . ALA A 1 97  ? 21.116 27.723 8.851   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   743  C CB  . ALA A 1 97  ? 18.994 30.188 8.574   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   744  N N   . ALA A 1 98  ? 20.019 28.068 10.788  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A N   1 
ATOM   745  C CA  . ALA A 1 98  ? 21.093 27.534 11.612  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CA  1 
ATOM   746  C C   . ALA A 1 98  ? 21.285 26.040 11.330  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A C   1 
ATOM   747  O O   . ALA A 1 98  ? 22.413 25.546 11.302  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A O   1 
ATOM   748  C CB  . ALA A 1 98  ? 20.797 27.766 13.099  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CB  1 
ATOM   749  N N   . LEU A 1 99  ? 20.185 25.324 11.112  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   750  C CA  . LEU A 1 99  ? 20.260 23.895 10.829  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   751  C C   . LEU A 1 99  ? 20.868 23.688 9.441   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   752  O O   . LEU A 1 99  ? 21.651 22.766 9.237   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   753  C CB  . LEU A 1 99  ? 18.862 23.249 10.894  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   754  C CG  . LEU A 1 99  ? 18.767 21.735 10.663  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   755  C CD1 . LEU A 1 99  ? 19.494 21.017 11.756  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   756  C CD2 . LEU A 1 99  ? 17.299 21.282 10.649  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   757  N N   . ILE A 1 100 ? 20.498 24.535 8.486   1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   1 
ATOM   758  C CA  . ILE A 1 100 ? 21.043 24.443 7.128   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  1 
ATOM   759  C C   . ILE A 1 100 ? 22.560 24.681 7.180   1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   1 
ATOM   760  O O   . ILE A 1 100 ? 23.324 23.987 6.501   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   1 
ATOM   761  C CB  . ILE A 1 100 ? 20.391 25.490 6.195   1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  1 
ATOM   762  C CG1 . ILE A 1 100 ? 18.882 25.210 6.077   1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 1 
ATOM   763  C CG2 . ILE A 1 100 ? 21.087 25.491 4.819   1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 1 
ATOM   764  C CD1 . ILE A 1 100 ? 18.117 26.300 5.299   1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 1 
ATOM   765  N N   . ASN A 1 101 ? 22.983 25.651 8.001   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A N   1 
ATOM   766  C CA  . ASN A 1 101 ? 24.398 25.981 8.184   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CA  1 
ATOM   767  C C   . ASN A 1 101 ? 25.193 24.738 8.605   1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A C   1 
ATOM   768  O O   . ASN A 1 101 ? 26.230 24.423 8.017   1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A O   1 
ATOM   769  C CB  . ASN A 1 101 ? 24.556 27.062 9.262   1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CB  1 
ATOM   770  C CG  . ASN A 1 101 ? 25.941 27.697 9.261   1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A CG  1 
ATOM   771  O OD1 . ASN A 1 101 ? 26.948 27.003 9.351   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A OD1 1 
ATOM   772  N ND2 . ASN A 1 101 ? 25.993 29.023 9.165   1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 101 ASN A ND2 1 
ATOM   773  N N   . MET A 1 102 ? 24.696 24.032 9.616   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 102 MET A N   1 
ATOM   774  C CA  . MET A 1 102 ? 25.362 22.831 10.105  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CA  1 
ATOM   775  C C   . MET A 1 102 ? 25.457 21.755 9.036   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 102 MET A C   1 
ATOM   776  O O   . MET A 1 102 ? 26.505 21.127 8.876   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 102 MET A O   1 
ATOM   777  C CB  . MET A 1 102 ? 24.623 22.245 11.315  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CB  1 
ATOM   778  C CG  . MET A 1 102 ? 24.745 23.077 12.593  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CG  1 
ATOM   779  S SD  . MET A 1 102 ? 23.933 22.225 13.958  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 102 MET A SD  1 
ATOM   780  C CE  . MET A 1 102 ? 25.015 20.841 14.201  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 102 MET A CE  1 
ATOM   781  N N   . VAL A 1 103 ? 24.355 21.528 8.328   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N   1 
ATOM   782  C CA  . VAL A 1 103 ? 24.320 20.514 7.279   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA  1 
ATOM   783  C C   . VAL A 1 103 ? 25.309 20.873 6.162   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C   1 
ATOM   784  O O   . VAL A 1 103 ? 26.008 20.016 5.634   1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O   1 
ATOM   785  C CB  . VAL A 1 103 ? 22.894 20.364 6.691   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB  1 
ATOM   786  C CG1 . VAL A 1 103 ? 22.927 19.463 5.455   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 1 
ATOM   787  C CG2 . VAL A 1 103 ? 21.950 19.761 7.753   1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 1 
ATOM   788  N N   . PHE A 1 104 ? 25.374 22.150 5.825   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   789  C CA  . PHE A 1 104 ? 26.274 22.617 4.800   1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   790  C C   . PHE A 1 104 ? 27.704 22.325 5.236   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   791  O O   . PHE A 1 104 ? 28.517 21.888 4.440   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   792  C CB  . PHE A 1 104 ? 26.067 24.115 4.600   1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   793  C CG  . PHE A 1 104 ? 26.899 24.719 3.500   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   794  C CD1 . PHE A 1 104 ? 28.242 25.024 3.705   1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   795  C CD2 . PHE A 1 104 ? 26.320 25.042 2.272   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   796  C CE1 . PHE A 1 104 ? 28.997 25.656 2.694   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   797  C CE2 . PHE A 1 104 ? 27.064 25.674 1.260   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   798  C CZ  . PHE A 1 104 ? 28.400 25.981 1.472   1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   799  N N   . GLN A 1 105 ? 27.996 22.552 6.512   1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A N   1 
ATOM   800  C CA  . GLN A 1 105 ? 29.338 22.336 7.039   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CA  1 
ATOM   801  C C   . GLN A 1 105 ? 29.738 20.888 7.271   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A C   1 
ATOM   802  O O   . GLN A 1 105 ? 30.872 20.508 7.006   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A O   1 
ATOM   803  C CB  . GLN A 1 105 ? 29.540 23.097 8.364   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CB  1 
ATOM   804  C CG  . GLN A 1 105 ? 30.991 22.985 8.886   1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CG  1 
ATOM   805  C CD  . GLN A 1 105 ? 31.217 23.607 10.260  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A CD  1 
ATOM   806  O OE1 . GLN A 1 105 ? 30.295 24.144 10.883  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A OE1 1 
ATOM   807  N NE2 . GLN A 1 105 ? 32.457 23.528 10.739  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLN A NE2 1 
ATOM   808  N N   . MET A 1 106 ? 28.828 20.067 7.777   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 106 MET A N   1 
ATOM   809  C CA  . MET A 1 106 ? 29.251 18.703 8.055   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CA  1 
ATOM   810  C C   . MET A 1 106 ? 28.428 17.580 7.398   1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 106 MET A C   1 
ATOM   811  O O   . MET A 1 106 ? 28.645 16.412 7.711   1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 106 MET A O   1 
ATOM   812  C CB  . MET A 1 106 ? 29.309 18.475 9.580   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CB  1 
ATOM   813  C CG  . MET A 1 106 ? 28.085 18.921 10.376  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CG  1 
ATOM   814  S SD  . MET A 1 106 ? 28.423 18.985 12.169  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 106 MET A SD  1 
ATOM   815  C CE  . MET A 1 106 ? 30.086 19.647 12.182  1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 106 MET A CE  1 
ATOM   816  N N   . GLY A 1 107 ? 27.511 17.917 6.497   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   1 
ATOM   817  C CA  . GLY A 1 107 ? 26.734 16.885 5.832   1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  1 
ATOM   818  C C   . GLY A 1 107 ? 25.574 16.406 6.683   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   1 
ATOM   819  O O   . GLY A 1 107 ? 25.643 16.441 7.915   1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   1 
ATOM   820  N N   . GLU A 1 108 ? 24.512 15.951 6.028   1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A N   1 
ATOM   821  C CA  . GLU A 1 108 ? 23.323 15.493 6.725   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CA  1 
ATOM   822  C C   . GLU A 1 108 ? 23.579 14.301 7.617   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A C   1 
ATOM   823  O O   . GLU A 1 108 ? 22.896 14.120 8.623   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A O   1 
ATOM   824  C CB  . GLU A 1 108 ? 22.213 15.168 5.728   1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CB  1 
ATOM   825  C CG  . GLU A 1 108 ? 22.615 14.225 4.636   1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CG  1 
ATOM   826  C CD  . GLU A 1 108 ? 21.464 13.903 3.711   1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A CD  1 
ATOM   827  O OE1 . GLU A 1 108 ? 20.472 13.302 4.180   1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE1 1 
ATOM   828  O OE2 . GLU A 1 108 ? 21.552 14.256 2.516   1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 108 GLU A OE2 1 
ATOM   829  N N   . THR A 1 109 ? 24.563 13.485 7.252   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 109 THR A N   1 
ATOM   830  C CA  . THR A 1 109 ? 24.889 12.325 8.055   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CA  1 
ATOM   831  C C   . THR A 1 109 ? 25.456 12.782 9.388   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 109 THR A C   1 
ATOM   832  O O   . THR A 1 109 ? 25.021 12.329 10.443  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 109 THR A O   1 
ATOM   833  C CB  . THR A 1 109 ? 25.903 11.408 7.344   1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CB  1 
ATOM   834  O OG1 . THR A 1 109 ? 25.274 10.809 6.206   1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 109 THR A OG1 1 
ATOM   835  C CG2 . THR A 1 109 ? 26.364 10.292 8.278   1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 109 THR A CG2 1 
ATOM   836  N N   . GLY A 1 110 ? 26.418 13.696 9.338   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   1 
ATOM   837  C CA  . GLY A 1 110 ? 27.011 14.207 10.561  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  1 
ATOM   838  C C   . GLY A 1 110 ? 25.986 14.851 11.480  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   1 
ATOM   839  O O   . GLY A 1 110 ? 25.927 14.532 12.664  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   1 
ATOM   840  N N   . VAL A 1 111 ? 25.170 15.751 10.935  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N   1 
ATOM   841  C CA  . VAL A 1 111 ? 24.153 16.438 11.727  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA  1 
ATOM   842  C C   . VAL A 1 111 ? 23.091 15.472 12.271  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C   1 
ATOM   843  O O   . VAL A 1 111 ? 22.665 15.592 13.430  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O   1 
ATOM   844  C CB  . VAL A 1 111 ? 23.463 17.538 10.901  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB  1 
ATOM   845  C CG1 . VAL A 1 111 ? 22.461 18.256 11.757  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 
ATOM   846  C CG2 . VAL A 1 111 ? 24.510 18.522 10.354  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 
ATOM   847  N N   . ALA A 1 112 ? 22.672 14.513 11.443  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N   1 
ATOM   848  C CA  . ALA A 1 112 ? 21.685 13.533 11.876  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA  1 
ATOM   849  C C   . ALA A 1 112 ? 22.237 12.760 13.085  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C   1 
ATOM   850  O O   . ALA A 1 112 ? 21.487 12.129 13.831  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O   1 
ATOM   851  C CB  . ALA A 1 112 ? 21.359 12.572 10.734  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB  1 
ATOM   852  N N   . GLY A 1 113 ? 23.550 12.820 13.274  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N   1 
ATOM   853  C CA  . GLY A 1 113 ? 24.167 12.140 14.400  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA  1 
ATOM   854  C C   . GLY A 1 113 ? 23.988 12.868 15.728  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C   1 
ATOM   855  O O   . GLY A 1 113 ? 24.148 12.263 16.794  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O   1 
ATOM   856  N N   . PHE A 1 114 ? 23.661 14.162 15.675  1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A N   1 
ATOM   857  C CA  . PHE A 1 114 ? 23.457 14.952 16.884  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CA  1 
ATOM   858  C C   . PHE A 1 114 ? 22.076 14.645 17.467  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A C   1 
ATOM   859  O O   . PHE A 1 114 ? 21.301 15.543 17.783  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A O   1 
ATOM   860  C CB  . PHE A 1 114 ? 23.569 16.444 16.564  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CB  1 
ATOM   861  C CG  . PHE A 1 114 ? 24.981 16.946 16.420  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CG  1 
ATOM   862  C CD1 . PHE A 1 114 ? 25.517 17.822 17.357  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD1 1 
ATOM   863  C CD2 . PHE A 1 114 ? 25.759 16.586 15.330  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CD2 1 
ATOM   864  C CE1 . PHE A 1 114 ? 26.810 18.341 17.210  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE1 1 
ATOM   865  C CE2 . PHE A 1 114 ? 27.047 17.096 15.173  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CE2 1 
ATOM   866  C CZ  . PHE A 1 114 ? 27.574 17.977 16.112  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 114 PHE A CZ  1 
ATOM   867  N N   . THR A 1 115 ? 21.799 13.359 17.626  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 115 THR A N   1 
ATOM   868  C CA  . THR A 1 115 ? 20.536 12.847 18.140  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CA  1 
ATOM   869  C C   . THR A 1 115 ? 19.891 13.607 19.292  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 115 THR A C   1 
ATOM   870  O O   . THR A 1 115 ? 18.767 14.094 19.169  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 115 THR A O   1 
ATOM   871  C CB  . THR A 1 115 ? 20.699 11.375 18.564  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CB  1 
ATOM   872  O OG1 . THR A 1 115 ? 21.199 10.623 17.454  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 115 THR A OG1 1 
ATOM   873  C CG2 . THR A 1 115 ? 19.367 10.787 19.000  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 115 THR A CG2 1 
ATOM   874  N N   . ASN A 1 116 ? 20.594 13.713 20.413  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A N   1 
ATOM   875  C CA  . ASN A 1 116 ? 20.029 14.393 21.573  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CA  1 
ATOM   876  C C   . ASN A 1 116 ? 19.771 15.883 21.365  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A C   1 
ATOM   877  O O   . ASN A 1 116 ? 18.769 16.412 21.855  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A O   1 
ATOM   878  C CB  . ASN A 1 116 ? 20.911 14.154 22.807  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CB  1 
ATOM   879  C CG  . ASN A 1 116 ? 21.119 12.660 23.093  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A CG  1 
ATOM   880  O OD1 . ASN A 1 116 ? 20.170 11.875 23.064  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A OD1 1 
ATOM   881  N ND2 . ASN A 1 116 ? 22.361 12.267 23.369  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 116 ASN A ND2 1 
ATOM   882  N N   . SER A 1 117 ? 20.657 16.559 20.640  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 117 SER A N   1 
ATOM   883  C CA  . SER A 1 117 ? 20.467 17.980 20.383  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CA  1 
ATOM   884  C C   . SER A 1 117 ? 19.234 18.194 19.512  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 117 SER A C   1 
ATOM   885  O O   . SER A 1 117 ? 18.512 19.155 19.717  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 117 SER A O   1 
ATOM   886  C CB  . SER A 1 117 ? 21.666 18.591 19.649  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 117 SER A CB  1 
ATOM   887  O OG  . SER A 1 117 ? 22.896 18.196 20.216  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 117 SER A OG  1 
ATOM   888  N N   . LEU A 1 118 ? 19.016 17.302 18.541  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A N   1 
ATOM   889  C CA  . LEU A 1 118 ? 17.885 17.401 17.617  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CA  1 
ATOM   890  C C   . LEU A 1 118 ? 16.580 17.256 18.388  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A C   1 
ATOM   891  O O   . LEU A 1 118 ? 15.628 18.006 18.167  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A O   1 
ATOM   892  C CB  . LEU A 1 118 ? 17.977 16.327 16.515  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CB  1 
ATOM   893  C CG  . LEU A 1 118 ? 19.182 16.362 15.550  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CG  1 
ATOM   894  C CD1 . LEU A 1 118 ? 19.115 15.153 14.617  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD1 1 
ATOM   895  C CD2 . LEU A 1 118 ? 19.196 17.667 14.737  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 118 LEU A CD2 1 
ATOM   896  N N   . ARG A 1 119 ? 16.548 16.288 19.295  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A N   1 
ATOM   897  C CA  . ARG A 1 119 ? 15.383 16.060 20.136  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CA  1 
ATOM   898  C C   . ARG A 1 119 ? 15.103 17.359 20.911  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A C   1 
ATOM   899  O O   . ARG A 1 119 ? 13.976 17.859 20.924  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A O   1 
ATOM   900  C CB  . ARG A 1 119 ? 15.680 14.925 21.111  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CB  1 
ATOM   901  C CG  . ARG A 1 119 ? 14.473 14.276 21.752  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CG  1 
ATOM   902  C CD  . ARG A 1 119 ? 14.761 13.983 23.215  1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CD  1 
ATOM   903  N NE  . ARG A 1 119 ? 16.184 13.735 23.451  1.00 69.30 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NE  1 
ATOM   904  C CZ  . ARG A 1 119 ? 16.812 14.012 24.590  1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A CZ  1 
ATOM   905  N NH1 . ARG A 1 119 ? 16.145 14.547 25.609  1.00 73.60 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH1 1 
ATOM   906  N NH2 . ARG A 1 119 ? 18.112 13.773 24.706  1.00 72.95 ? ? ? ? ? ? 119 ARG A NH2 1 
ATOM   907  N N   . MET A 1 120 ? 16.135 17.912 21.543  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 120 MET A N   1 
ATOM   908  C CA  . MET A 1 120 ? 15.977 19.145 22.308  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CA  1 
ATOM   909  C C   . MET A 1 120 ? 15.525 20.310 21.435  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 120 MET A C   1 
ATOM   910  O O   . MET A 1 120 ? 14.758 21.155 21.881  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 120 MET A O   1 
ATOM   911  C CB  . MET A 1 120 ? 17.280 19.504 23.029  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CB  1 
ATOM   912  C CG  . MET A 1 120 ? 17.536 18.657 24.277  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CG  1 
ATOM   913  S SD  . MET A 1 120 ? 19.252 18.743 24.862  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 120 MET A SD  1 
ATOM   914  C CE  . MET A 1 120 ? 19.725 16.997 24.853  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CE  1 
ATOM   915  N N   . LEU A 1 121 ? 15.993 20.365 20.192  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A N   1 
ATOM   916  C CA  . LEU A 1 121 ? 15.571 21.448 19.316  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CA  1 
ATOM   917  C C   . LEU A 1 121 ? 14.089 21.270 19.020  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A C   1 
ATOM   918  O O   . LEU A 1 121 ? 13.334 22.232 19.014  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A O   1 
ATOM   919  C CB  . LEU A 1 121 ? 16.374 21.452 18.000  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CB  1 
ATOM   920  C CG  . LEU A 1 121 ? 17.836 21.913 18.112  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CG  1 
ATOM   921  C CD1 . LEU A 1 121 ? 18.462 21.869 16.754  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD1 1 
ATOM   922  C CD2 . LEU A 1 121 ? 17.927 23.305 18.687  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A CD2 1 
ATOM   923  N N   . GLN A 1 122 ? 13.682 20.029 18.764  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A N   1 
ATOM   924  C CA  . GLN A 1 122 ? 12.292 19.718 18.475  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A CA  1 
ATOM   925  C C   . GLN A 1 122 ? 11.351 20.150 19.599  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A C   1 
ATOM   926  O O   . GLN A 1 122 ? 10.274 20.686 19.339  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A O   1 
ATOM   927  C CB  . GLN A 1 122 ? 12.128 18.225 18.264  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A CB  1 
ATOM   928  C CG  . GLN A 1 122 ? 12.339 17.782 16.860  1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A CG  1 
ATOM   929  C CD  . GLN A 1 122 ? 11.228 16.872 16.412  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A CD  1 
ATOM   930  O OE1 . GLN A 1 122 ? 10.056 17.252 16.451  1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A OE1 1 
ATOM   931  N NE2 . GLN A 1 122 ? 11.581 15.662 15.989  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 122 GLN A NE2 1 
ATOM   932  N N   . GLN A 1 123 ? 11.763 19.901 20.841  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A N   1 
ATOM   933  C CA  . GLN A 1 123 ? 10.959 20.246 22.011  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CA  1 
ATOM   934  C C   . GLN A 1 123 ? 11.082 21.729 22.347  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A C   1 
ATOM   935  O O   . GLN A 1 123 ? 10.432 22.212 23.267  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A O   1 
ATOM   936  C CB  . GLN A 1 123 ? 11.406 19.416 23.218  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CB  1 
ATOM   937  C CG  . GLN A 1 123 ? 11.390 17.915 22.988  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CG  1 
ATOM   938  C CD  . GLN A 1 123 ? 12.085 17.134 24.106  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A CD  1 
ATOM   939  O OE1 . GLN A 1 123 ? 11.516 16.909 25.167  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A OE1 1 
ATOM   940  N NE2 . GLN A 1 123 ? 13.327 16.731 23.866  1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 123 GLN A NE2 1 
ATOM   941  N N   . LYS A 1 124 ? 11.922 22.440 21.597  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A N   1 
ATOM   942  C CA  . LYS A 1 124 ? 12.172 23.869 21.799  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CA  1 
ATOM   943  C C   . LYS A 1 124 ? 12.836 24.210 23.145  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A C   1 
ATOM   944  O O   . LYS A 1 124 ? 12.564 25.256 23.752  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A O   1 
ATOM   945  C CB  . LYS A 1 124 ? 10.880 24.677 21.613  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CB  1 
ATOM   946  C CG  . LYS A 1 124 ? 10.263 24.478 20.227  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CG  1 
ATOM   947  C CD  . LYS A 1 124 ? 9.266  25.578 19.874  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CD  1 
ATOM   948  C CE  . LYS A 1 124 ? 8.569  25.319 18.534  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A CE  1 
ATOM   949  N NZ  . LYS A 1 124 ? 9.534  25.129 17.415  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 124 LYS A NZ  1 
ATOM   950  N N   . ARG A 1 125 ? 13.717 23.313 23.589  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A N   1 
ATOM   951  C CA  . ARG A 1 125 ? 14.492 23.483 24.821  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CA  1 
ATOM   952  C C   . ARG A 1 125 ? 15.799 24.112 24.355  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A C   1 
ATOM   953  O O   . ARG A 1 125 ? 16.857 23.471 24.354  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A O   1 
ATOM   954  C CB  . ARG A 1 125 ? 14.770 22.125 25.457  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CB  1 
ATOM   955  C CG  . ARG A 1 125 ? 13.525 21.342 25.779  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CG  1 
ATOM   956  C CD  . ARG A 1 125 ? 13.810 20.226 26.751  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CD  1 
ATOM   957  N NE  . ARG A 1 125 ? 12.568 19.642 27.246  1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NE  1 
ATOM   958  C CZ  . ARG A 1 125 ? 12.444 19.026 28.421  1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CZ  1 
ATOM   959  N NH1 . ARG A 1 125 ? 13.497 18.914 29.223  1.00 67.63 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH1 1 
ATOM   960  N NH2 . ARG A 1 125 ? 11.267 18.534 28.800  1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH2 1 
ATOM   961  N N   . TRP A 1 126 ? 15.706 25.375 23.959  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A N   1 
ATOM   962  C CA  . TRP A 1 126 ? 16.830 26.129 23.409  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CA  1 
ATOM   963  C C   . TRP A 1 126 ? 18.127 26.128 24.207  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A C   1 
ATOM   964  O O   . TRP A 1 126 ? 19.197 25.831 23.662  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A O   1 
ATOM   965  C CB  . TRP A 1 126 ? 16.390 27.568 23.142  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CB  1 
ATOM   966  C CG  . TRP A 1 126 ? 15.096 27.681 22.354  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CG  1 
ATOM   967  C CD1 . TRP A 1 126 ? 14.035 28.489 22.647  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CD1 1 
ATOM   968  C CD2 . TRP A 1 126 ? 14.744 26.985 21.141  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CD2 1 
ATOM   969  N NE1 . TRP A 1 126 ? 13.048 28.344 21.702  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A NE1 1 
ATOM   970  C CE2 . TRP A 1 126 ? 13.453 27.429 20.765  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CE2 1 
ATOM   971  C CE3 . TRP A 1 126 ? 15.392 26.034 20.339  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CE3 1 
ATOM   972  C CZ2 . TRP A 1 126 ? 12.794 26.956 19.620  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CZ2 1 
ATOM   973  C CZ3 . TRP A 1 126 ? 14.740 25.559 19.195  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CZ3 1 
ATOM   974  C CH2 . TRP A 1 126 ? 13.449 26.025 18.847  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 126 TRP A CH2 1 
ATOM   975  N N   . ASP A 1 127 ? 18.047 26.463 25.490  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A N   1 
ATOM   976  C CA  . ASP A 1 127 ? 19.250 26.500 26.300  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CA  1 
ATOM   977  C C   . ASP A 1 127 ? 19.880 25.138 26.555  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A C   1 
ATOM   978  O O   . ASP A 1 127 ? 21.105 25.039 26.640  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A O   1 
ATOM   979  C CB  . ASP A 1 127 ? 18.979 27.239 27.608  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CB  1 
ATOM   980  C CG  . ASP A 1 127 ? 18.842 28.738 27.398  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A CG  1 
ATOM   981  O OD1 . ASP A 1 127 ? 17.898 29.172 26.706  1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A OD1 1 
ATOM   982  O OD2 . ASP A 1 127 ? 19.692 29.487 27.912  1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 127 ASP A OD2 1 
ATOM   983  N N   . GLU A 1 128 ? 19.069 24.088 26.674  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   1 
ATOM   984  C CA  . GLU A 1 128 ? 19.635 22.762 26.878  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  1 
ATOM   985  C C   . GLU A 1 128 ? 20.292 22.304 25.578  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   1 
ATOM   986  O O   . GLU A 1 128 ? 21.375 21.740 25.597  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   1 
ATOM   987  C CB  . GLU A 1 128 ? 18.567 21.754 27.297  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  1 
ATOM   988  C CG  . GLU A 1 128 ? 17.979 22.015 28.676  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  1 
ATOM   989  C CD  . GLU A 1 128 ? 16.618 22.686 28.616  1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  1 
ATOM   990  O OE1 . GLU A 1 128 ? 16.508 23.787 28.016  1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 1 
ATOM   991  O OE2 . GLU A 1 128 ? 15.658 22.104 29.174  1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 1 
ATOM   992  N N   . ALA A 1 129 ? 19.636 22.550 24.447  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A N   1 
ATOM   993  C CA  . ALA A 1 129 ? 20.197 22.174 23.143  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CA  1 
ATOM   994  C C   . ALA A 1 129 ? 21.559 22.852 22.902  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A C   1 
ATOM   995  O O   . ALA A 1 129 ? 22.491 22.247 22.380  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A O   1 
ATOM   996  C CB  . ALA A 1 129 ? 19.231 22.577 22.037  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 129 ALA A CB  1 
ATOM   997  N N   . ALA A 1 130 ? 21.651 24.117 23.285  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A N   1 
ATOM   998  C CA  . ALA A 1 130 ? 22.855 24.903 23.107  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CA  1 
ATOM   999  C C   . ALA A 1 130 ? 24.000 24.280 23.888  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A C   1 
ATOM   1000 O O   . ALA A 1 130 ? 25.109 24.145 23.373  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A O   1 
ATOM   1001 C CB  . ALA A 1 130 ? 22.603 26.340 23.568  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 130 ALA A CB  1 
ATOM   1002 N N   . VAL A 1 131 ? 23.724 23.897 25.129  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A N   1 
ATOM   1003 C CA  . VAL A 1 131 ? 24.731 23.273 25.972  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CA  1 
ATOM   1004 C C   . VAL A 1 131 ? 25.172 21.952 25.354  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A C   1 
ATOM   1005 O O   . VAL A 1 131 ? 26.365 21.670 25.263  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A O   1 
ATOM   1006 C CB  . VAL A 1 131 ? 24.191 23.012 27.409  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CB  1 
ATOM   1007 C CG1 . VAL A 1 131 ? 25.164 22.119 28.183  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG1 1 
ATOM   1008 C CG2 . VAL A 1 131 ? 24.006 24.336 28.146  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 131 VAL A CG2 1 
ATOM   1009 N N   . ASN A 1 132 ? 24.207 21.148 24.920  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N   1 
ATOM   1010 C CA  . ASN A 1 132 ? 24.513 19.864 24.317  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA  1 
ATOM   1011 C C   . ASN A 1 132 ? 25.256 19.988 22.974  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C   1 
ATOM   1012 O O   . ASN A 1 132 ? 26.149 19.196 22.676  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O   1 
ATOM   1013 C CB  . ASN A 1 132 ? 23.225 19.059 24.138  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB  1 
ATOM   1014 C CG  . ASN A 1 132 ? 23.493 17.636 23.727  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG  1 
ATOM   1015 O OD1 . ASN A 1 132 ? 23.543 17.316 22.543  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1 1 
ATOM   1016 N ND2 . ASN A 1 132 ? 23.695 16.771 24.709  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2 1 
ATOM   1017 N N   . LEU A 1 133 ? 24.893 20.974 22.163  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N   1 
ATOM   1018 C CA  . LEU A 1 133 ? 25.572 21.161 20.875  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA  1 
ATOM   1019 C C   . LEU A 1 133 ? 27.047 21.525 21.073  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C   1 
ATOM   1020 O O   . LEU A 1 133 ? 27.890 21.212 20.232  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O   1 
ATOM   1021 C CB  . LEU A 1 133 ? 24.896 22.275 20.059  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB  1 
ATOM   1022 C CG  . LEU A 1 133 ? 23.566 21.960 19.367  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG  1 
ATOM   1023 C CD1 . LEU A 1 133 ? 22.872 23.253 18.957  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 1 
ATOM   1024 C CD2 . LEU A 1 133 ? 23.824 21.062 18.160  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 1 
ATOM   1025 N N   . ALA A 1 134 ? 27.348 22.191 22.188  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A N   1 
ATOM   1026 C CA  . ALA A 1 134 ? 28.716 22.622 22.504  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CA  1 
ATOM   1027 C C   . ALA A 1 134 ? 29.639 21.473 22.891  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A C   1 
ATOM   1028 O O   . ALA A 1 134 ? 30.859 21.609 22.795  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A O   1 
ATOM   1029 C CB  . ALA A 1 134 ? 28.694 23.659 23.624  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 134 ALA A CB  1 
ATOM   1030 N N   . LYS A 1 135 ? 29.056 20.364 23.355  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   1 
ATOM   1031 C CA  . LYS A 1 135 ? 29.829 19.174 23.735  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  1 
ATOM   1032 C C   . LYS A 1 135 ? 30.024 18.349 22.464  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   1 
ATOM   1033 O O   . LYS A 1 135 ? 29.440 17.267 22.304  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   1 
ATOM   1034 C CB  . LYS A 1 135 ? 29.069 18.342 24.762  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  1 
ATOM   1035 C CG  . LYS A 1 135 ? 28.653 19.142 25.967  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  1 
ATOM   1036 C CD  . LYS A 1 135 ? 27.981 18.262 26.983  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  1 
ATOM   1037 C CE  . LYS A 1 135 ? 27.453 19.118 28.110  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  1 
ATOM   1038 N NZ  . LYS A 1 135 ? 28.496 20.089 28.540  1.00 57.70 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  1 
ATOM   1039 N N   . SER A 1 136 ? 30.849 18.869 21.564  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 136 SER A N   1 
ATOM   1040 C CA  . SER A 1 136 ? 31.068 18.204 20.291  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CA  1 
ATOM   1041 C C   . SER A 1 136 ? 32.439 18.502 19.727  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 136 SER A C   1 
ATOM   1042 O O   . SER A 1 136 ? 33.068 19.503 20.083  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 136 SER A O   1 
ATOM   1043 C CB  . SER A 1 136 ? 30.024 18.685 19.287  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 136 SER A CB  1 
ATOM   1044 O OG  . SER A 1 136 ? 30.125 20.086 19.099  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 136 SER A OG  1 
ATOM   1045 N N   . ARG A 1 137 ? 32.906 17.623 18.851  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N   1 
ATOM   1046 C CA  . ARG A 1 137 ? 34.177 17.852 18.210  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA  1 
ATOM   1047 C C   . ARG A 1 137 ? 33.986 19.151 17.439  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C   1 
ATOM   1048 O O   . ARG A 1 137 ? 34.867 20.012 17.430  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O   1 
ATOM   1049 C CB  . ARG A 1 137 ? 34.514 16.723 17.231  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB  1 
ATOM   1050 C CG  . ARG A 1 137 ? 35.775 17.029 16.414  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG  1 
ATOM   1051 C CD  . ARG A 1 137 ? 36.170 15.881 15.490  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD  1 
ATOM   1052 N NE  . ARG A 1 137 ? 37.487 16.095 14.890  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE  1 
ATOM   1053 C CZ  . ARG A 1 137 ? 37.754 17.013 13.962  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ  1 
ATOM   1054 N NH1 . ARG A 1 137 ? 36.794 17.815 13.510  1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 1 
ATOM   1055 N NH2 . ARG A 1 137 ? 38.990 17.133 13.486  1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 1 
ATOM   1056 N N   . TRP A 1 138 ? 32.823 19.273 16.791  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A N   1 
ATOM   1057 C CA  . TRP A 1 138 ? 32.461 20.462 15.996  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CA  1 
ATOM   1058 C C   . TRP A 1 138 ? 32.785 21.777 16.699  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A C   1 
ATOM   1059 O O   . TRP A 1 138 ? 33.464 22.645 16.148  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A O   1 
ATOM   1060 C CB  . TRP A 1 138 ? 30.960 20.431 15.665  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CB  1 
ATOM   1061 C CG  . TRP A 1 138 ? 30.406 21.693 15.052  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CG  1 
ATOM   1062 C CD1 . TRP A 1 138 ? 30.812 22.291 13.892  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CD1 1 
ATOM   1063 C CD2 . TRP A 1 138 ? 29.247 22.422 15.490  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CD2 1 
ATOM   1064 N NE1 . TRP A 1 138 ? 29.975 23.328 13.572  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A NE1 1 
ATOM   1065 C CE2 . TRP A 1 138 ? 29.002 23.433 14.532  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CE2 1 
ATOM   1066 C CE3 . TRP A 1 138 ? 28.392 22.313 16.594  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CE3 1 
ATOM   1067 C CZ2 . TRP A 1 138 ? 27.926 24.335 14.641  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CZ2 1 
ATOM   1068 C CZ3 . TRP A 1 138 ? 27.326 23.205 16.708  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CZ3 1 
ATOM   1069 C CH2 . TRP A 1 138 ? 27.103 24.204 15.730  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 138 TRP A CH2 1 
ATOM   1070 N N   . TYR A 1 139 ? 32.280 21.922 17.916  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A N   1 
ATOM   1071 C CA  . TYR A 1 139 ? 32.502 23.118 18.711  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CA  1 
ATOM   1072 C C   . TYR A 1 139 ? 33.980 23.320 19.050  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A C   1 
ATOM   1073 O O   . TYR A 1 139 ? 34.501 24.431 18.976  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A O   1 
ATOM   1074 C CB  . TYR A 1 139 ? 31.719 23.006 20.007  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CB  1 
ATOM   1075 C CG  . TYR A 1 139 ? 31.826 24.223 20.878  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CG  1 
ATOM   1076 C CD1 . TYR A 1 139 ? 31.006 25.319 20.658  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CD1 1 
ATOM   1077 C CD2 . TYR A 1 139 ? 32.728 24.271 21.940  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CD2 1 
ATOM   1078 C CE1 . TYR A 1 139 ? 31.062 26.435 21.466  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CE1 1 
ATOM   1079 C CE2 . TYR A 1 139 ? 32.796 25.394 22.768  1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CE2 1 
ATOM   1080 C CZ  . TYR A 1 139 ? 31.950 26.473 22.520  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A CZ  1 
ATOM   1081 O OH  . TYR A 1 139 ? 31.969 27.590 23.323  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 139 TYR A OH  1 
ATOM   1082 N N   . ASN A 1 140 ? 34.649 22.240 19.439  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A N   1 
ATOM   1083 C CA  . ASN A 1 140 ? 36.055 22.309 19.803  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CA  1 
ATOM   1084 C C   . ASN A 1 140 ? 36.982 22.587 18.613  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A C   1 
ATOM   1085 O O   . ASN A 1 140 ? 38.006 23.251 18.764  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A O   1 
ATOM   1086 C CB  . ASN A 1 140 ? 36.454 21.014 20.515  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CB  1 
ATOM   1087 C CG  . ASN A 1 140 ? 35.905 20.942 21.926  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A CG  1 
ATOM   1088 O OD1 . ASN A 1 140 ? 36.325 21.701 22.800  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A OD1 1 
ATOM   1089 N ND2 . ASN A 1 140 ? 34.955 20.045 22.155  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 140 ASN A ND2 1 
ATOM   1090 N N   . GLN A 1 141 ? 36.621 22.098 17.430  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A N   1 
ATOM   1091 C CA  . GLN A 1 141 ? 37.449 22.324 16.255  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A CA  1 
ATOM   1092 C C   . GLN A 1 141 ? 37.221 23.719 15.654  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A C   1 
ATOM   1093 O O   . GLN A 1 141 ? 38.170 24.375 15.236  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A O   1 
ATOM   1094 C CB  . GLN A 1 141 ? 37.174 21.233 15.219  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A CB  1 
ATOM   1095 C CG  . GLN A 1 141 ? 38.427 20.554 14.667  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A CG  1 
ATOM   1096 C CD  . GLN A 1 141 ? 39.523 20.317 15.713  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A CD  1 
ATOM   1097 O OE1 . GLN A 1 141 ? 39.308 19.682 16.759  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A OE1 1 
ATOM   1098 N NE2 . GLN A 1 141 ? 40.710 20.827 15.423  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 141 GLN A NE2 1 
ATOM   1099 N N   . THR A 1 142 ? 35.969 24.174 15.612  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 142 THR A N   1 
ATOM   1100 C CA  . THR A 1 142 ? 35.651 25.499 15.063  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CA  1 
ATOM   1101 C C   . THR A 1 142 ? 34.747 26.249 16.036  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 142 THR A C   1 
ATOM   1102 O O   . THR A 1 142 ? 33.576 26.494 15.755  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 142 THR A O   1 
ATOM   1103 C CB  . THR A 1 142 ? 34.947 25.402 13.672  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CB  1 
ATOM   1104 O OG1 . THR A 1 142 ? 33.815 24.521 13.749  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 142 THR A OG1 1 
ATOM   1105 C CG2 . THR A 1 142 ? 35.903 24.869 12.629  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 142 THR A CG2 1 
ATOM   1106 N N   . PRO A 1 143 ? 35.295 26.630 17.205  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N   1 
ATOM   1107 C CA  . PRO A 1 143 ? 34.544 27.349 18.239  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA  1 
ATOM   1108 C C   . PRO A 1 143 ? 33.856 28.657 17.842  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C   1 
ATOM   1109 O O   . PRO A 1 143 ? 32.686 28.836 18.145  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O   1 
ATOM   1110 C CB  . PRO A 1 143 ? 35.572 27.531 19.357  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB  1 
ATOM   1111 C CG  . PRO A 1 143 ? 36.910 27.489 18.624  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG  1 
ATOM   1112 C CD  . PRO A 1 143 ? 36.685 26.383 17.634  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD  1 
ATOM   1113 N N   . ASN A 1 144 ? 34.550 29.562 17.159  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A N   1 
ATOM   1114 C CA  . ASN A 1 144 ? 33.919 30.831 16.795  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CA  1 
ATOM   1115 C C   . ASN A 1 144 ? 32.685 30.646 15.908  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A C   1 
ATOM   1116 O O   . ASN A 1 144 ? 31.648 31.285 16.122  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A O   1 
ATOM   1117 C CB  . ASN A 1 144 ? 34.928 31.772 16.120  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CB  1 
ATOM   1118 C CG  . ASN A 1 144 ? 35.970 32.347 17.106  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A CG  1 
ATOM   1119 O OD1 . ASN A 1 144 ? 36.840 33.116 16.707  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A OD1 1 
ATOM   1120 N ND2 . ASN A 1 144 ? 35.878 31.976 18.383  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 144 ASN A ND2 1 
ATOM   1121 N N   . ARG A 1 145 ? 32.786 29.779 14.908  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A N   1 
ATOM   1122 C CA  . ARG A 1 145 ? 31.638 29.542 14.050  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CA  1 
ATOM   1123 C C   . ARG A 1 145 ? 30.525 28.786 14.773  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A C   1 
ATOM   1124 O O   . ARG A 1 145 ? 29.355 29.126 14.637  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A O   1 
ATOM   1125 C CB  . ARG A 1 145 ? 32.011 28.732 12.817  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CB  1 
ATOM   1126 C CG  . ARG A 1 145 ? 30.768 28.344 12.029  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CG  1 
ATOM   1127 C CD  . ARG A 1 145 ? 31.092 27.385 10.944  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CD  1 
ATOM   1128 N NE  . ARG A 1 145 ? 30.042 27.326 9.941   1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NE  1 
ATOM   1129 C CZ  . ARG A 1 145 ? 30.272 27.002 8.676   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A CZ  1 
ATOM   1130 N NH1 . ARG A 1 145 ? 31.503 26.725 8.292   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH1 1 
ATOM   1131 N NH2 . ARG A 1 145 ? 29.282 26.943 7.803   1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 145 ARG A NH2 1 
ATOM   1132 N N   . ALA A 1 146 ? 30.890 27.742 15.511  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   1133 C CA  . ALA A 1 146 ? 29.897 26.944 16.226  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   1134 C C   . ALA A 1 146 ? 29.100 27.794 17.214  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   1135 O O   . ALA A 1 146 ? 27.895 27.591 17.367  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   1136 C CB  . ALA A 1 146 ? 30.554 25.772 16.955  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   1137 N N   . LYS A 1 147 ? 29.748 28.749 17.882  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A N   1 
ATOM   1138 C CA  . LYS A 1 147 ? 28.987 29.562 18.825  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CA  1 
ATOM   1139 C C   . LYS A 1 147 ? 28.026 30.540 18.144  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A C   1 
ATOM   1140 O O   . LYS A 1 147 ? 27.001 30.880 18.720  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A O   1 
ATOM   1141 C CB  . LYS A 1 147 ? 29.908 30.281 19.817  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CB  1 
ATOM   1142 C CG  . LYS A 1 147 ? 31.004 31.092 19.234  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CG  1 
ATOM   1143 C CD  . LYS A 1 147 ? 31.936 31.586 20.353  1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CD  1 
ATOM   1144 C CE  . LYS A 1 147 ? 32.616 30.431 21.086  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A CE  1 
ATOM   1145 N NZ  . LYS A 1 147 ? 33.720 30.900 21.969  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 147 LYS A NZ  1 
ATOM   1146 N N   . ARG A 1 148 ? 28.337 30.979 16.924  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A N   1 
ATOM   1147 C CA  . ARG A 1 148 ? 27.432 31.880 16.197  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CA  1 
ATOM   1148 C C   . ARG A 1 148 ? 26.167 31.098 15.831  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A C   1 
ATOM   1149 O O   . ARG A 1 148 ? 25.055 31.616 15.939  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A O   1 
ATOM   1150 C CB  . ARG A 1 148 ? 28.078 32.421 14.910  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CB  1 
ATOM   1151 C CG  . ARG A 1 148 ? 29.151 33.482 15.117  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CG  1 
ATOM   1152 C CD  . ARG A 1 148 ? 29.409 34.230 13.818  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CD  1 
ATOM   1153 N NE  . ARG A 1 148 ? 30.164 33.427 12.859  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NE  1 
ATOM   1154 C CZ  . ARG A 1 148 ? 31.487 33.297 12.877  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CZ  1 
ATOM   1155 N NH1 . ARG A 1 148 ? 32.091 32.543 11.972  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH1 1 
ATOM   1156 N NH2 . ARG A 1 148 ? 32.207 33.932 13.794  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH2 1 
ATOM   1157 N N   . VAL A 1 149 ? 26.361 29.851 15.404  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A N   1 
ATOM   1158 C CA  . VAL A 1 149 ? 25.272 28.940 15.015  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CA  1 
ATOM   1159 C C   . VAL A 1 149 ? 24.459 28.553 16.250  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A C   1 
ATOM   1160 O O   . VAL A 1 149 ? 23.231 28.616 16.236  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A O   1 
ATOM   1161 C CB  . VAL A 1 149 ? 25.855 27.670 14.326  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CB  1 
ATOM   1162 C CG1 . VAL A 1 149 ? 24.741 26.617 14.036  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG1 1 
ATOM   1163 C CG2 . VAL A 1 149 ? 26.560 28.085 13.038  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 149 VAL A CG2 1 
ATOM   1164 N N   . ILE A 1 150 ? 25.155 28.170 17.321  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A N   1 
ATOM   1165 C CA  . ILE A 1 150 ? 24.516 27.797 18.584  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A CA  1 
ATOM   1166 C C   . ILE A 1 150 ? 23.724 28.985 19.157  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A C   1 
ATOM   1167 O O   . ILE A 1 150 ? 22.611 28.816 19.666  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A O   1 
ATOM   1168 C CB  . ILE A 1 150 ? 25.570 27.334 19.636  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A CB  1 
ATOM   1169 C CG1 . ILE A 1 150 ? 26.131 25.959 19.240  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A CG1 1 
ATOM   1170 C CG2 . ILE A 1 150 ? 24.934 27.288 21.027  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 150 ILE A CG2 1 
ATOM   1171 C CD1 . ILE A 1 150 ? 27.293 25.480 20.097  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 150 ILE A CD1 1 
ATOM   1172 N N   . THR A 1 151 ? 24.298 30.184 19.080  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 151 THR A N   1 
ATOM   1173 C CA  . THR A 1 151 ? 23.609 31.377 19.569  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CA  1 
ATOM   1174 C C   . THR A 1 151 ? 22.324 31.640 18.778  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 151 THR A C   1 
ATOM   1175 O O   . THR A 1 151 ? 21.343 32.144 19.320  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 151 THR A O   1 
ATOM   1176 C CB  . THR A 1 151 ? 24.512 32.619 19.458  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CB  1 
ATOM   1177 O OG1 . THR A 1 151 ? 25.560 32.526 20.433  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 151 THR A OG1 1 
ATOM   1178 C CG2 . THR A 1 151 ? 23.713 33.896 19.688  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 151 THR A CG2 1 
ATOM   1179 N N   . THR A 1 152 ? 22.348 31.307 17.492  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 152 THR A N   1 
ATOM   1180 C CA  . THR A 1 152 ? 21.202 31.492 16.604  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CA  1 
ATOM   1181 C C   . THR A 1 152 ? 20.101 30.499 17.011  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 152 THR A C   1 
ATOM   1182 O O   . THR A 1 152 ? 18.920 30.830 17.008  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 152 THR A O   1 
ATOM   1183 C CB  . THR A 1 152 ? 21.636 31.278 15.115  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CB  1 
ATOM   1184 O OG1 . THR A 1 152 ? 22.702 32.191 14.803  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 152 THR A OG1 1 
ATOM   1185 C CG2 . THR A 1 152 ? 20.464 31.540 14.149  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 152 THR A CG2 1 
ATOM   1186 N N   . PHE A 1 153 ? 20.497 29.284 17.372  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A N   1 
ATOM   1187 C CA  . PHE A 1 153 ? 19.543 28.262 17.814  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CA  1 
ATOM   1188 C C   . PHE A 1 153 ? 18.989 28.645 19.182  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A C   1 
ATOM   1189 O O   . PHE A 1 153 ? 17.818 28.415 19.479  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A O   1 
ATOM   1190 C CB  . PHE A 1 153 ? 20.237 26.909 17.957  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CB  1 
ATOM   1191 C CG  . PHE A 1 153 ? 20.255 26.090 16.703  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CG  1 
ATOM   1192 C CD1 . PHE A 1 153 ? 21.417 25.426 16.313  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD1 1 
ATOM   1193 C CD2 . PHE A 1 153 ? 19.098 25.918 15.950  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CD2 1 
ATOM   1194 C CE1 . PHE A 1 153 ? 21.425 24.595 15.193  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE1 1 
ATOM   1195 C CE2 . PHE A 1 153 ? 19.097 25.087 14.823  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CE2 1 
ATOM   1196 C CZ  . PHE A 1 153 ? 20.264 24.425 14.446  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 153 PHE A CZ  1 
ATOM   1197 N N   . ARG A 1 154 ? 19.841 29.226 20.022  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A N   1 
ATOM   1198 C CA  . ARG A 1 154 ? 19.419 29.603 21.362  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A CA  1 
ATOM   1199 C C   . ARG A 1 154 ? 18.473 30.801 21.413  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A C   1 
ATOM   1200 O O   . ARG A 1 154 ? 17.505 30.787 22.179  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A O   1 
ATOM   1201 C CB  . ARG A 1 154 ? 20.637 29.890 22.251  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A CB  1 
ATOM   1202 C CG  . ARG A 1 154 ? 20.371 29.627 23.732  1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A CG  1 
ATOM   1203 C CD  . ARG A 1 154 ? 21.570 29.935 24.638  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A CD  1 
ATOM   1204 N NE  . ARG A 1 154 ? 21.747 31.372 24.816  1.00 58.40 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A NE  1 
ATOM   1205 C CZ  . ARG A 1 154 ? 22.488 32.148 24.027  1.00 65.45 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A CZ  1 
ATOM   1206 N NH1 . ARG A 1 154 ? 23.139 31.622 22.995  1.00 71.48 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A NH1 1 
ATOM   1207 N NH2 . ARG A 1 154 ? 22.562 33.457 24.257  1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 154 ARG A NH2 1 
ATOM   1208 N N   . THR A 1 155 ? 18.734 31.820 20.592  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 155 THR A N   1 
ATOM   1209 C CA  . THR A 1 155 ? 17.926 33.040 20.610  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CA  1 
ATOM   1210 C C   . THR A 1 155 ? 16.861 33.220 19.530  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 155 THR A C   1 
ATOM   1211 O O   . THR A 1 155 ? 15.905 33.965 19.731  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 155 THR A O   1 
ATOM   1212 C CB  . THR A 1 155 ? 18.803 34.286 20.522  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CB  1 
ATOM   1213 O OG1 . THR A 1 155 ? 19.370 34.353 19.209  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 155 THR A OG1 1 
ATOM   1214 C CG2 . THR A 1 155 ? 19.920 34.254 21.569  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 155 THR A CG2 1 
ATOM   1215 N N   . GLY A 1 156 ? 17.035 32.571 18.382  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A N   1 
ATOM   1216 C CA  . GLY A 1 156 ? 16.077 32.730 17.308  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA  1 
ATOM   1217 C C   . GLY A 1 156 ? 16.278 34.040 16.557  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A C   1 
ATOM   1218 O O   . GLY A 1 156 ? 15.435 34.438 15.762  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A O   1 
ATOM   1219 N N   . THR A 1 157 ? 17.406 34.703 16.799  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 157 THR A N   1 
ATOM   1220 C CA  . THR A 1 157 ? 17.735 35.975 16.139  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 157 THR A CA  1 
ATOM   1221 C C   . THR A 1 157 ? 19.060 35.861 15.375  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 157 THR A C   1 
ATOM   1222 O O   . THR A 1 157 ? 19.755 34.849 15.462  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 157 THR A O   1 
ATOM   1223 C CB  . THR A 1 157 ? 17.902 37.113 17.168  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 157 THR A CB  1 
ATOM   1224 O OG1 . THR A 1 157 ? 19.163 36.963 17.841  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 157 THR A OG1 1 
ATOM   1225 C CG2 . THR A 1 157 ? 16.790 37.067 18.196  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 157 THR A CG2 1 
ATOM   1226 N N   . TRP A 1 158 ? 19.400 36.920 14.647  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A N   1 
ATOM   1227 C CA  . TRP A 1 158 ? 20.617 37.007 13.843  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CA  1 
ATOM   1228 C C   . TRP A 1 158 ? 21.707 37.787 14.555  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A C   1 
ATOM   1229 O O   . TRP A 1 158 ? 22.715 38.136 13.958  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A O   1 
ATOM   1230 C CB  . TRP A 1 158 ? 20.328 37.728 12.528  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CB  1 
ATOM   1231 C CG  . TRP A 1 158 ? 19.437 36.998 11.590  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CG  1 
ATOM   1232 C CD1 . TRP A 1 158 ? 18.184 37.375 11.184  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CD1 1 
ATOM   1233 C CD2 . TRP A 1 158 ? 19.751 35.800 10.861  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CD2 1 
ATOM   1234 N NE1 . TRP A 1 158 ? 17.705 36.489 10.241  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A NE1 1 
ATOM   1235 C CE2 . TRP A 1 158 ? 18.644 35.516 10.024  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CE2 1 
ATOM   1236 C CE3 . TRP A 1 158 ? 20.861 34.945 10.827  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CE3 1 
ATOM   1237 C CZ2 . TRP A 1 158 ? 18.619 34.411 9.162   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CZ2 1 
ATOM   1238 C CZ3 . TRP A 1 158 ? 20.834 33.848 9.967   1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CZ3 1 
ATOM   1239 C CH2 . TRP A 1 158 ? 19.719 33.594 9.147   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 158 TRP A CH2 1 
ATOM   1240 N N   . ASP A 1 159 ? 21.501 38.061 15.833  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A N   1 
ATOM   1241 C CA  . ASP A 1 159 ? 22.446 38.840 16.610  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CA  1 
ATOM   1242 C C   . ASP A 1 159 ? 23.914 38.436 16.525  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A C   1 
ATOM   1243 O O   . ASP A 1 159 ? 24.786 39.298 16.491  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A O   1 
ATOM   1244 C CB  . ASP A 1 159 ? 21.989 38.876 18.068  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CB  1 
ATOM   1245 C CG  . ASP A 1 159 ? 20.638 39.581 18.240  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A CG  1 
ATOM   1246 O OD1 . ASP A 1 159 ? 20.058 39.472 19.339  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD1 1 
ATOM   1247 O OD2 . ASP A 1 159 ? 20.160 40.243 17.283  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 159 ASP A OD2 1 
ATOM   1248 N N   . ALA A 1 160 ? 24.191 37.138 16.476  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A N   1 
ATOM   1249 C CA  . ALA A 1 160 ? 25.565 36.656 16.416  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CA  1 
ATOM   1250 C C   . ALA A 1 160 ? 26.249 37.008 15.098  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A C   1 
ATOM   1251 O O   . ALA A 1 160 ? 27.473 36.937 14.975  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A O   1 
ATOM   1252 C CB  . ALA A 1 160 ? 25.586 35.150 16.629  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB  1 
ATOM   1253 N N   . TYR A 1 161 ? 25.450 37.389 14.113  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A N   1 
ATOM   1254 C CA  . TYR A 1 161 ? 25.969 37.740 12.803  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CA  1 
ATOM   1255 C C   . TYR A 1 161 ? 25.831 39.227 12.533  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A C   1 
ATOM   1256 O O   . TYR A 1 161 ? 26.362 39.735 11.550  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A O   1 
ATOM   1257 C CB  . TYR A 1 161 ? 25.223 36.945 11.734  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CB  1 
ATOM   1258 C CG  . TYR A 1 161 ? 25.565 35.476 11.742  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CG  1 
ATOM   1259 C CD1 . TYR A 1 161 ? 26.616 34.989 10.981  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CD1 1 
ATOM   1260 C CD2 . TYR A 1 161 ? 24.845 34.579 12.530  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CD2 1 
ATOM   1261 C CE1 . TYR A 1 161 ? 26.950 33.649 10.991  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CE1 1 
ATOM   1262 C CE2 . TYR A 1 161 ? 25.166 33.234 12.557  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CE2 1 
ATOM   1263 C CZ  . TYR A 1 161 ? 26.222 32.771 11.784  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A CZ  1 
ATOM   1264 O OH  . TYR A 1 161 ? 26.560 31.439 11.816  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 161 TYR A OH  1 
ATOM   1265 N N   . LYS A 1 162 ? 25.120 39.916 13.419  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A N   1 
ATOM   1266 C CA  . LYS A 1 162 ? 24.880 41.350 13.287  1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CA  1 
ATOM   1267 C C   . LYS A 1 162 ? 26.156 42.162 13.436  1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A C   1 
ATOM   1268 O O   . LYS A 1 162 ? 26.418 43.069 12.646  1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A O   1 
ATOM   1269 C CB  . LYS A 1 162 ? 23.868 41.811 14.338  1.00 65.73 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CB  1 
ATOM   1270 C CG  . LYS A 1 162 ? 22.638 42.507 13.775  1.00 71.75 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CG  1 
ATOM   1271 C CD  . LYS A 1 162 ? 21.742 41.550 13.000  1.00 73.95 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CD  1 
ATOM   1272 C CE  . LYS A 1 162 ? 20.419 42.222 12.636  1.00 78.77 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A CE  1 
ATOM   1273 N NZ  . LYS A 1 162 ? 19.468 41.305 11.944  1.00 81.87 ? ? ? ? ? ? 162 LYS A NZ  1 
ATOM   1274 N N   . ASN A 1 163 ? 26.945 41.841 14.455  1.00 68.91 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A N   1 
ATOM   1275 C CA  . ASN A 1 163 ? 28.191 42.559 14.695  1.00 77.00 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CA  1 
ATOM   1276 C C   . ASN A 1 163 ? 29.243 42.265 13.625  1.00 79.46 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A C   1 
ATOM   1277 O O   . ASN A 1 163 ? 30.153 43.068 13.401  1.00 80.90 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A O   1 
ATOM   1278 C CB  . ASN A 1 163 ? 28.730 42.228 16.095  1.00 81.27 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CB  1 
ATOM   1279 C CG  . ASN A 1 163 ? 28.710 40.741 16.398  1.00 82.62 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A CG  1 
ATOM   1280 O OD1 . ASN A 1 163 ? 27.690 40.075 16.216  1.00 82.50 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A OD1 1 
ATOM   1281 N ND2 . ASN A 1 163 ? 29.835 40.215 16.876  1.00 81.19 ? ? ? ? ? ? 163 ASN A ND2 1 
ATOM   1282 N N   . LEU A 1 164 ? 29.115 41.118 12.960  1.00 80.33 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N   1 
ATOM   1283 C CA  . LEU A 1 164 ? 30.048 40.742 11.901  1.00 77.83 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA  1 
ATOM   1284 C C   . LEU A 1 164 ? 29.708 41.511 10.626  1.00 81.82 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C   1 
ATOM   1285 O O   . LEU A 1 164 ? 29.559 40.869 9.560   1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O   1 
ATOM   1286 C CB  . LEU A 1 164 ? 29.981 39.234 11.627  1.00 70.71 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB  1 
ATOM   1287 C CG  . LEU A 1 164 ? 30.665 38.310 12.633  1.00 63.73 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG  1 
ATOM   1288 C CD1 . LEU A 1 164 ? 32.138 38.658 12.703  1.00 67.06 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 
ATOM   1289 C CD2 . LEU A 1 164 ? 30.032 38.454 13.992  1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 
ATOM   1290 O OXT . LEU A 1 164 ? 29.601 42.756 10.715  1.00 82.66 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A OXT 1 
HETATM 1291 C C1  . BME B 2 .   ? 17.533 27.943 -5.528  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 165 BME A C1  1 
HETATM 1292 C C2  . BME B 2 .   ? 17.630 28.802 -4.261  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 165 BME A C2  1 
HETATM 1293 O O1  . BME B 2 .   ? 18.493 27.826 -6.311  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 165 BME A O1  1 
HETATM 1294 S S2  . BME B 2 .   ? 17.493 27.916 -2.691  1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 165 BME A S2  1 
HETATM 1295 O O   . HOH C 3 .   ? 30.937 18.427 -15.605 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
HETATM 1296 O O   . HOH C 3 .   ? 29.781 26.747 -2.188  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
HETATM 1297 O O   . HOH C 3 .   ? 40.936 24.737 14.904  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
HETATM 1298 O O   . HOH C 3 .   ? 19.314 31.125 -5.096  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
HETATM 1299 O O   . HOH C 3 .   ? 27.715 24.942 11.161  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
HETATM 1300 O O   . HOH C 3 .   ? 31.550 28.174 -3.903  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 171 HOH A O   1 
HETATM 1301 O O   . HOH C 3 .   ? 7.979  18.171 13.217  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
HETATM 1302 O O   . HOH C 3 .   ? 31.773 33.562 17.737  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
HETATM 1303 O O   . HOH C 3 .   ? 12.955 33.380 15.116  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
HETATM 1304 O O   . HOH C 3 .   ? 8.176  27.752 11.000  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
HETATM 1305 O O   . HOH C 3 .   ? 19.386 40.527 4.223   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
HETATM 1306 O O   . HOH C 3 .   ? 31.748 33.173 24.454  1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
HETATM 1307 O O   . HOH C 3 .   ? 35.404 28.979 13.756  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
HETATM 1308 O O   . HOH C 3 .   ? 37.572 13.592 -11.423 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   1 
HETATM 1309 O O   . HOH C 3 .   ? 30.221 39.224 3.964   1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
HETATM 1310 O O   . HOH C 3 .   ? 7.903  21.488 18.027  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
HETATM 1311 O O   . HOH C 3 .   ? 27.835 38.220 4.045   1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   1 
HETATM 1312 O O   . HOH C 3 .   ? 32.822 33.783 -14.704 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
HETATM 1313 O O   . HOH C 3 .   ? 37.546 16.036 19.672  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   1 
HETATM 1314 O O   . HOH C 3 .   ? 28.623 21.719 -10.334 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
HETATM 1315 O O   . HOH C 3 .   ? 38.357 22.957 25.928  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   1 
HETATM 1316 O O   . HOH C 3 .   ? 35.021 27.864 3.921   1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
HETATM 1317 O O   . HOH C 3 .   ? 33.398 18.634 12.933  1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   1 
HETATM 1318 O O   . HOH C 3 .   ? 11.463 23.170 17.240  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
HETATM 1319 O O   . HOH C 3 .   ? 28.450 21.957 1.130   1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   1 
HETATM 1320 O O   . HOH C 3 .   ? 35.313 33.766 13.023  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   1 
HETATM 1321 O O   . HOH C 3 .   ? 22.378 34.804 15.757  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   1 
HETATM 1322 O O   . HOH C 3 .   ? 31.763 35.606 16.052  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   1 
HETATM 1323 O O   . HOH C 3 .   ? 25.742 21.071 0.674   1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   1 
HETATM 1324 O O   . HOH C 3 .   ? 17.390 38.954 3.138   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   1 
HETATM 1325 O O   . HOH C 3 .   ? 27.904 13.871 6.694   1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   1 
HETATM 1326 O O   . HOH C 3 .   ? 37.278 29.488 15.691  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   1 
HETATM 1327 O O   . HOH C 3 .   ? 17.480 39.132 14.743  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   1 
HETATM 1328 O O   . HOH C 3 .   ? 33.832 35.503 5.967   1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   1 
HETATM 1329 O O   . HOH C 3 .   ? 15.703 27.557 26.941  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   1 
HETATM 1330 O O   . HOH C 3 .   ? 9.755  32.061 11.504  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 1331 O O   . HOH C 3 .   ? 23.906 18.127 27.502  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 1332 O O   . HOH C 3 .   ? 27.532 22.350 -6.258  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 1333 O O   . HOH C 3 .   ? 26.404 34.929 -9.221  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 1334 O O   . HOH C 3 .   ? 33.926 17.236 -5.378  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 1335 O O   . HOH C 3 .   ? 21.992 19.778 27.667  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 1336 O O   . HOH C 3 .   ? 34.170 26.967 9.726   1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 1337 O O   . HOH C 3 .   ? 26.577 38.347 1.095   1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 1338 O O   . HOH C 3 .   ? 21.708 22.465 -9.230  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 1339 O O   . HOH C 3 .   ? 16.441 30.892 25.163  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 1340 O O   . HOH C 3 .   ? 36.242 19.149 -17.643 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 1341 O O   . HOH C 3 .   ? 43.117 22.406 -14.074 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 1342 O O   . HOH C 3 .   ? 34.305 21.106 12.872  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 1343 O O   . HOH C 3 .   ? 36.253 29.835 1.533   1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 1344 O O   . HOH C 3 .   ? 28.126 28.484 23.284  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 1345 O O   . HOH C 3 .   ? 13.401 27.457 25.777  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 1346 O O   . HOH C 3 .   ? 29.355 36.961 16.646  1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 1347 O O   . HOH C 3 .   ? 14.582 13.443 14.626  1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 1348 O O   . HOH C 3 .   ? 8.629  20.791 4.450   1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 1349 O O   . HOH C 3 .   ? 36.776 12.517 -1.123  1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 1350 O O   . HOH C 3 .   ? 13.358 36.882 15.325  1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 1351 O O   . HOH C 3 .   ? 29.459 20.108 -8.051  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 1352 O O   . HOH C 3 .   ? 7.708  14.029 5.648   1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 1353 O O   . HOH C 3 .   ? 40.777 29.710 -14.634 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 1354 O O   . HOH C 3 .   ? 15.425 37.872 4.558   1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 1355 O O   . HOH C 3 .   ? 31.942 28.633 -16.045 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 1356 O O   . HOH C 3 .   ? 40.872 34.500 -3.223  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 1357 O O   . HOH C 3 .   ? 29.483 14.973 23.659  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 1358 O O   . HOH C 3 .   ? 28.304 23.138 27.172  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 1359 O O   . HOH C 3 .   ? 35.712 28.404 11.211  1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 1360 O O   . HOH C 3 .   ? 19.837 10.335 15.033  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 1361 O O   . HOH C 3 .   ? 45.830 23.285 -1.159  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 1362 O O   . HOH C 3 .   ? 43.408 18.400 -13.211 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 1363 O O   . HOH C 3 .   ? 15.897 8.998  5.779   1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 1364 O O   . HOH C 3 .   ? 20.655 16.782 -1.656  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A . n 
A 1 2   ASN 2   2   2   ASN ASN A . n 
A 1 3   ILE 3   3   3   ILE ILE A . n 
A 1 4   PHE 4   4   4   PHE PHE A . n 
A 1 5   GLU 5   5   5   GLU GLU A . n 
A 1 6   MET 6   6   6   MET MET A . n 
A 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A . n 
A 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A . n 
A 1 9   ILE 9   9   9   ILE ILE A . n 
A 1 10  ASP 10  10  10  ASP ASP A . n 
A 1 11  GLU 11  11  11  GLU GLU A . n 
A 1 12  GLY 12  12  12  GLY GLY A . n 
A 1 13  LEU 13  13  13  LEU LEU A . n 
A 1 14  ARG 14  14  14  ARG ARG A . n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A . n 
A 1 16  LYS 16  16  16  LYS LYS A . n 
A 1 17  ILE 17  17  17  ILE ILE A . n 
A 1 18  TYR 18  18  18  TYR TYR A . n 
A 1 19  LYS 19  19  19  LYS LYS A . n 
A 1 20  ASP 20  20  20  ASP ASP A . n 
A 1 21  THR 21  21  21  THR THR A . n 
A 1 22  GLU 22  22  22  GLU GLU A . n 
A 1 23  GLY 23  23  23  GLY GLY A . n 
A 1 24  ALA 24  24  24  ALA ALA A . n 
A 1 25  ALA 25  25  25  ALA ALA A . n 
A 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA A . n 
A 1 27  ALA 27  27  27  ALA ALA A . n 
A 1 28  GLY 28  28  28  GLY GLY A . n 
A 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A . n 
A 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY A . n 
A 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS A . n 
A 1 32  LEU 32  32  32  LEU LEU A . n 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A . n 
A 1 34  THR 34  34  34  THR THR A . n 
A 1 35  LYS 35  35  35  LYS LYS A . n 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A . n 
A 1 37  PRO 37  37  37  PRO PRO A . n 
A 1 38  SER 38  38  38  SER SER A . n 
A 1 39  LEU 39  39  39  LEU LEU A . n 
A 1 40  ASN 40  40  40  ASN ASN A . n 
A 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A . n 
A 1 42  ALA 42  42  42  ALA ALA A . n 
A 1 43  LYS 43  43  43  LYS LYS A . n 
A 1 44  SER 44  44  44  SER SER A . n 
A 1 45  GLU 45  45  45  GLU GLU A . n 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A . n 
A 1 47  ASP 47  47  47  ASP ASP A . n 
A 1 48  LYS 48  48  48  LYS LYS A . n 
A 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A . n 
A 1 50  ILE 50  50  50  ILE ILE A . n 
A 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A . n 
A 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A . n 
A 1 53  ASN 53  53  53  ASN ASN A . n 
A 1 54  THR 54  54  54  THR THR A . n 
A 1 55  ASN 55  55  55  ASN ASN A . n 
A 1 56  GLY 56  56  56  GLY GLY A . n 
A 1 57  VAL 57  57  57  VAL VAL A . n 
A 1 58  ILE 58  58  58  ILE ILE A . n 
A 1 59  THR 59  59  59  THR THR A . n 
A 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A . n 
A 1 61  ASP 61  61  61  ASP ASP A . n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU A . n 
A 1 63  ALA 63  63  63  ALA ALA A . n 
A 1 64  GLU 64  64  64  GLU GLU A . n 
A 1 65  LYS 65  65  65  LYS LYS A . n 
A 1 66  LEU 66  66  66  LEU LEU A . n 
A 1 67  PHE 67  67  67  PHE PHE A . n 
A 1 68  ASN 68  68  68  ASN ASN A . n 
A 1 69  GLN 69  69  69  GLN GLN A . n 
A 1 70  ASP 70  70  70  ASP ASP A . n 
A 1 71  VAL 71  71  71  VAL VAL A . n 
A 1 72  ASP 72  72  72  ASP ASP A . n 
A 1 73  ALA 73  73  73  ALA ALA A . n 
A 1 74  ALA 74  74  74  ALA ALA A . n 
A 1 75  VAL 75  75  75  VAL VAL A . n 
A 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A . n 
A 1 77  GLY 77  77  77  GLY GLY A . n 
A 1 78  ILE 78  78  78  ILE ILE A . n 
A 1 79  LEU 79  79  79  LEU LEU A . n 
A 1 80  ARG 80  80  80  ARG ARG A . n 
A 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A . n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A . n 
A 1 83  LYS 83  83  83  LYS LYS A . n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A . n 
A 1 85  LYS 85  85  85  LYS LYS A . n 
A 1 86  PRO 86  86  86  PRO PRO A . n 
A 1 87  VAL 87  87  87  VAL VAL A . n 
A 1 88  TYR 88  88  88  TYR TYR A . n 
A 1 89  ASP 89  89  89  ASP ASP A . n 
A 1 90  SER 90  90  90  SER SER A . n 
A 1 91  LEU 91  91  91  LEU LEU A . n 
A 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A . n 
A 1 93  ALA 93  93  93  ALA ALA A . n 
A 1 94  VAL 94  94  94  VAL VAL A . n 
A 1 95  ARG 95  95  95  ARG ARG A . n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A . n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A . n 
A 1 98  ALA 98  98  98  ALA ALA A . n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A . n 
A 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A . n 
A 1 101 ASN 101 101 101 ASN ASN A . n 
A 1 102 MET 102 102 102 MET MET A . n 
A 1 103 VAL 103 103 103 VAL VAL A . n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A . n 
A 1 105 GLN 105 105 105 GLN GLN A . n 
A 1 106 MET 106 106 106 MET MET A . n 
A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A . n 
A 1 108 GLU 108 108 108 GLU GLU A . n 
A 1 109 THR 109 109 109 THR THR A . n 
A 1 110 GLY 110 110 110 GLY GLY A . n 
A 1 111 VAL 111 111 111 VAL VAL A . n 
A 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A . n 
A 1 113 GLY 113 113 113 GLY GLY A . n 
A 1 114 PHE 114 114 114 PHE PHE A . n 
A 1 115 THR 115 115 115 THR THR A . n 
A 1 116 ASN 116 116 116 ASN ASN A . n 
A 1 117 SER 117 117 117 SER SER A . n 
A 1 118 LEU 118 118 118 LEU LEU A . n 
A 1 119 ARG 119 119 119 ARG ARG A . n 
A 1 120 MET 120 120 120 MET MET A . n 
A 1 121 LEU 121 121 121 LEU LEU A . n 
A 1 122 GLN 122 122 122 GLN GLN A . n 
A 1 123 GLN 123 123 123 GLN GLN A . n 
A 1 124 LYS 124 124 124 LYS LYS A . n 
A 1 125 ARG 125 125 125 ARG ARG A . n 
A 1 126 TRP 126 126 126 TRP TRP A . n 
A 1 127 ASP 127 127 127 ASP ASP A . n 
A 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A . n 
A 1 129 ALA 129 129 129 ALA ALA A . n 
A 1 130 ALA 130 130 130 ALA ALA A . n 
A 1 131 VAL 131 131 131 VAL VAL A . n 
A 1 132 ASN 132 132 132 ASN ASN A . n 
A 1 133 LEU 133 133 133 LEU LEU A . n 
A 1 134 ALA 134 134 134 ALA ALA A . n 
A 1 135 LYS 135 135 135 LYS LYS A . n 
A 1 136 SER 136 136 136 SER SER A . n 
A 1 137 ARG 137 137 137 ARG ARG A . n 
A 1 138 TRP 138 138 138 TRP TRP A . n 
A 1 139 TYR 139 139 139 TYR TYR A . n 
A 1 140 ASN 140 140 140 ASN ASN A . n 
A 1 141 GLN 141 141 141 GLN GLN A . n 
A 1 142 THR 142 142 142 THR THR A . n 
A 1 143 PRO 143 143 143 PRO PRO A . n 
A 1 144 ASN 144 144 144 ASN ASN A . n 
A 1 145 ARG 145 145 145 ARG ARG A . n 
A 1 146 ALA 146 146 146 ALA ALA A . n 
A 1 147 LYS 147 147 147 LYS LYS A . n 
A 1 148 ARG 148 148 148 ARG ARG A . n 
A 1 149 VAL 149 149 149 VAL VAL A . n 
A 1 150 ILE 150 150 150 ILE ILE A . n 
A 1 151 THR 151 151 151 THR THR A . n 
A 1 152 THR 152 152 152 THR THR A . n 
A 1 153 PHE 153 153 153 PHE PHE A . n 
A 1 154 ARG 154 154 154 ARG ARG A . n 
A 1 155 THR 155 155 155 THR THR A . n 
A 1 156 GLY 156 156 156 GLY GLY A . n 
A 1 157 THR 157 157 157 THR THR A . n 
A 1 158 TRP 158 158 158 TRP TRP A . n 
A 1 159 ASP 159 159 159 ASP ASP A . n 
A 1 160 ALA 160 160 160 ALA ALA A . n 
A 1 161 TYR 161 161 161 TYR TYR A . n 
A 1 162 LYS 162 162 162 LYS LYS A . n 
A 1 163 ASN 163 163 163 ASN ASN A . n 
A 1 164 LEU 164 164 164 LEU LEU A . n 
# 
_software.name             REFMAC 
_software.classification   refinement 
_software.version          5.1.19 
_software.citation_id      ? 
_software.pdbx_ordinal     1 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1SSW 2008-04-29 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1SSW 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
1SSW 2012-04-11 4 0001 'Version format compliance' ?                                            
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 BME 1  165 1  BME BME A . 
C 3 HOH 1  166 1  HOH HOH A . 
C 3 HOH 2  167 2  HOH HOH A . 
C 3 HOH 3  168 3  HOH HOH A . 
C 3 HOH 4  169 4  HOH HOH A . 
C 3 HOH 5  170 5  HOH HOH A . 
C 3 HOH 6  171 6  HOH HOH A . 
C 3 HOH 7  172 7  HOH HOH A . 
C 3 HOH 8  173 8  HOH HOH A . 
C 3 HOH 9  174 9  HOH HOH A . 
C 3 HOH 10 175 10 HOH HOH A . 
C 3 HOH 11 176 11 HOH HOH A . 
C 3 HOH 12 177 13 HOH HOH A . 
C 3 HOH 13 178 14 HOH HOH A . 
C 3 HOH 14 179 15 HOH HOH A . 
C 3 HOH 15 180 16 HOH HOH A . 
C 3 HOH 16 181 17 HOH HOH A . 
C 3 HOH 17 182 18 HOH HOH A . 
C 3 HOH 18 183 19 HOH HOH A . 
C 3 HOH 19 184 20 HOH HOH A . 
C 3 HOH 20 185 21 HOH HOH A . 
C 3 HOH 21 186 22 HOH HOH A . 
C 3 HOH 22 187 23 HOH HOH A . 
C 3 HOH 23 188 25 HOH HOH A . 
C 3 HOH 24 189 26 HOH HOH A . 
C 3 HOH 25 190 27 HOH HOH A . 
C 3 HOH 26 191 28 HOH HOH A . 
C 3 HOH 27 192 29 HOH HOH A . 
C 3 HOH 28 193 30 HOH HOH A . 
C 3 HOH 29 194 31 HOH HOH A . 
C 3 HOH 30 195 32 HOH HOH A . 
C 3 HOH 31 196 33 HOH HOH A . 
C 3 HOH 32 197 34 HOH HOH A . 
C 3 HOH 33 198 35 HOH HOH A . 
C 3 HOH 34 199 36 HOH HOH A . 
C 3 HOH 35 200 38 HOH HOH A . 
C 3 HOH 36 201 39 HOH HOH A . 
C 3 HOH 37 202 40 HOH HOH A . 
C 3 HOH 38 203 41 HOH HOH A . 
C 3 HOH 39 204 42 HOH HOH A . 
C 3 HOH 40 205 43 HOH HOH A . 
C 3 HOH 41 206 45 HOH HOH A . 
C 3 HOH 42 207 46 HOH HOH A . 
C 3 HOH 43 208 47 HOH HOH A . 
C 3 HOH 44 209 48 HOH HOH A . 
C 3 HOH 45 210 49 HOH HOH A . 
C 3 HOH 46 211 50 HOH HOH A . 
C 3 HOH 47 212 51 HOH HOH A . 
C 3 HOH 48 213 52 HOH HOH A . 
C 3 HOH 49 214 53 HOH HOH A . 
C 3 HOH 50 215 54 HOH HOH A . 
C 3 HOH 51 216 56 HOH HOH A . 
C 3 HOH 52 217 57 HOH HOH A . 
C 3 HOH 53 218 58 HOH HOH A . 
C 3 HOH 54 219 59 HOH HOH A . 
C 3 HOH 55 220 60 HOH HOH A . 
C 3 HOH 56 221 62 HOH HOH A . 
C 3 HOH 57 222 63 HOH HOH A . 
C 3 HOH 58 223 65 HOH HOH A . 
C 3 HOH 59 224 67 HOH HOH A . 
C 3 HOH 60 225 68 HOH HOH A . 
C 3 HOH 61 226 69 HOH HOH A . 
C 3 HOH 62 227 71 HOH HOH A . 
C 3 HOH 63 228 73 HOH HOH A . 
C 3 HOH 64 229 75 HOH HOH A . 
C 3 HOH 65 230 76 HOH HOH A . 
C 3 HOH 66 231 77 HOH HOH A . 
C 3 HOH 67 232 79 HOH HOH A . 
C 3 HOH 68 233 80 HOH HOH A . 
C 3 HOH 69 234 81 HOH HOH A . 
C 3 HOH 70 235 83 HOH HOH A . 
# 
_pdbx_validate_torsion.id              1 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id    ILE 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id    A 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id     29 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_torsion.phi             -105.25 
_pdbx_validate_torsion.psi             77.05 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 BETA-MERCAPTOETHANOL BME 
3 water                HOH 
# 
